enzimas

Tema: ENZIMAS
La principal función de las enzimas es la catálisis: dirigir y acelerar las reacciones bioquímicas. Una reacción bioquímica se da cuando 2 moleculas (sustrato+enzima) chocan, estas generan una energía de activación.
Propiedades de las enzimas:
Velocidad. Para acelerar las velocidades de las enzimas crean rutas o atajos en las reacciones. Las reacciones tienen como propósitogenerar energía y crear biomoléculas. Una enzima no altera el resultado de las reacciones solo las acelera.
Especifidad. Para cada sustrato hay una enzima específica. La enzima y el sustrato se unen en un punto receptor especifico (tienen el punto complementario de la unión del sustrato+enzima)

1. Modelo llave-cerradura. Cada enzima se une a cada tipo de sustrato porque son complementarias.Hay excepciones ej. Hexoquinasas.
2. Modelo Ajuste Inducido. Cuando una enzima reacciona con mas de un tipo de sustrato, dependiendo de la forma del sustrato la enzima puede cambiar.
*Hexoquinasas es una enzima que metaboliza a la glucosa de 6 (galactosa, fructuosa y glucosa que son isómeros)
Las enzimas pueden necesitar o no a otras moleculas adicionales para activar la enzima (cofactores ocoenzimas) estos son funcionalmente lo mismo estructuralmente no
COFACTOR. Componente no proteico termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la acción de una enzima. Se diferencia de las coenzimas porque son moleculas más pequeñas ej. Metales de transición y alcalinos, prácticamente iones.
COENZIMAS. Compuestos orgánicos y complejos entre ellos los principales son las vitaminas.*APOENZIMA. Enzima que necesita un Cofactor pero no lo tienen. Enzimáticamente no activa.
*HOLOENZIMA. La forma catalíticamente activa de una enzima.
Tema: CLASIFICACION DE LA ENZIMAS
1. OXIDO-REDUCTASAS. Catalizan la transferencia de electrones. 2 tipos: deshidrogenasa y reductasas. Las deshidrogenasas se utilizan para oxidar (quitar H). las reductasas son para dar H- estas enzimas utilizanlas coenzimas (NAD, FAD, NADP) y se utilizan para trasportar los H las deshidrogenasas. Y las coenzimas de las reductasas son el FADH y NADH.

2. TRANSFERASAS. Catalizan las reacciones donde se necesita una trasferencia de grupos de una molecula a otra. Se nombra con el prefijo trans- + nombre del grupo+ sufijo -asa.

3. HIDROLASAS. Catalizan reacciones en las que se produce una ruptura deenlaces por la adición de agua.

4. LIASAS. Catalizan reacciones en las cuales se eliminan grupos y se van a formar dobles enlaces.

5. ISOMERASAS. Catalizan reordenamiento intramolecular.

6. LIGASAS. Catalizan la formación de enlaces entre 2 moleculas de sustrato. La energía para esta reacción la aporta la hidrólisis del ATP.

Tema: CINETICA ENZIMATICA
es el estudio cuantitativo dela catálisis enzimática. Mide la velocidad y afinidad de la enzima por el sustrato y los inhibidores proporcionando conocimientos sobre los mecanismos de acción.
Inhibidores enzimáticos. Toda molecula que disminuye a reduce la actividad de una enzima. Tipos de inhibidores:
COMPETITIVOS: son moleculas que se unen a la enzima libre. Compitiendo por el punto de uniónreceptor con el sustrato. Una característica del este inhibidor es que debe tener una estructura-forma parecida del sustrato. Este tipo es reversible cuando se le aumenta la concentración el sustrato
ACOMPETITIVO: consiste en que el inhibidor se va a unir al complejo enzima-sustrato. Esto se da cuando la enzima se puede unir a mas de un sustrato (modelo ajuste inducido). Pasa porque la enzima notiene un punto de receptor fijo (porque se puede ajustar) asi que el inhibidor espera a que la enzima se una al sustrato. Es reversible al aumentar la concentración de sustrato.
NO COMPETITIVO: el inhibidor se puede unir a la enzima libre (acción del competitivo) o unir al complejo de sustrato-enzima (acción acompetitiva). Esto se puede porque si tiene la misma forma de la enzima se une y si...