ENZIMAS


























DEDICATORIA
























AGRADECIMIENTO
























INDICE
























INTRODUCCION
Todo los enzimas exhiben diversasa caracteristicas, que puede pensarse que constituyen elementos de la regulacion de sus actividades en las celulasvivas. Todos ellos poseen un pH optimo caracteristico, que hace posible la alteracion de sus velocidades cataliticas con los cambios de pH intracelulares. Las velocidades de todas las reacciones enzimaticas dependen tambien de la concentracion del sustrato, que puede variar significativamente en las condiciones que prevalecen en el interior de las celulas. Ademas muchos enzimas presisan de ionesmetalicos como Mg2+ o K+ , o de las coenzimas para su actividad, indicando que las flutuaciones en las concentracion de estos metales o coenzimas en la celula pueden regular la actividad del enzima. Sin embargo, ademas de estas propiedades comunes, a todos los enzimas, algunos de ellos poseen otras, que les confiere especificamente papeles reguladores del metabolismo. Estas formas, mucho masespecializadas, se denominan “ enzimas reguladores”. Existen dos tipos principales de enzimas reguladores: 1) los enzimas alostericos, cuya actividad catalitica es modulada por la union no covalente de un metabolito especifico a un centro de la proteina distinto del centro catalitico. 2) los enzimas modulados covalentemente, con formas activas e inactivas interconvertidas por la accion de otras enzimas.Algunos de los enzimas de esta segunda clase responden tambien a moduladores alostericos no covalentes. Ambos tipos de enzimas reguladores son responsables de alteraciones en el estado metabolicos de la celula o del tejido en un intervalo de tiempo relativamnete corto (los enzimas alostericos en un intervalo de segundos, y los regulados covalentemente en unos minutos). Examinaremos, a continuacion,las propiedades de las enzimas reguladoras de la clase alostericos.











CONTENIDO
LOS ENZIMAS ALOSTERICOS:
En muchos sistemas multienzimaticos el producto final de la secuencia de reacciones puede actuar como un inhibidor especifico de un enzima situado al comienzo de la secuencia o muy próximo a él, lo cual determina que la velocidad de la secuencia completa de reaccionesresulte condicionada por la concentración de producto final, en el estado estacionario. El ejemplo clásico es la secuencia multienzimatica que cataliza la conversión de L-treonina en L- isoleucina, que procede en las cinco etapas catalizadas enzimáticamente (fig. A-1) . El primer enzima de la secuencia, la L-treonin-deshidratasa es fuertemente inhibida por la L-isoleucina, que es el producto final,pero no lo es por ningún otro producto intermedio de la secuencia. Las características cinéticas de la inhibición por la isoleucina son atípicas; la inhibición no es ni competitiva con el sustrato, la L-treonina, ni tampoco no competitiva o acompetitiva. La isoleucina es muy específica como inhibidor, sin embargo otros aminoácidos o compuestos relacionados no inhiben. Este tipo de inhibición sedesigna de diversas maneras: inhibición por el producto final, inhibición feed-back y retroinhibición. El primer enzima de esta secuencia el cual es inhibido por el producto final, se llama Enzima Alostericos, nombre propuesto por J. Monot. J.P.Changeux y F. Jacob, del instituto Pasteur de Paris, que fueron los primeros que desarrollaron una amplia teoria para la funsion de este tipo de enzimasreguladores. El termino alosterico significa “otro espacio” u “otra estructura”; los enzimas alostericos poseen, edemas del centro catalitico, el “otro espacio” al que se enlaza de modo reversible y no covalente el efector o modulador. En general, el centro alosterico es tan especifico para la union del modulador, como el centor catalitico lo es para la union del sustrato. Algunos moduladores, como...