enzimas

Coenzimas de naturaleza no vitamínicaHemo Hemoenzimas , citocromosComplejos Fe-S FerredoxinasQuinonas Transporte electrónico mitocondrial y fotosintéticoGlutatión Redox, transporte de aminoácidosATPTransferencia de fosfato y/o energíaUTP Transferencia de grupos glucosídicosCarnitina Transportador de grupos acilo
Sitio ActivoRegión de la enzima donde se une la molécula de sustratode formaespecífica, suele ser un bolsillo o una hendiduraque se forma entre las cadenas laterales de los aminoácidos.Estas cadenas:• Facilitan la unión del sustrato (especificidad de sustrato)• Intervienen en lacatálisis (centro catalítico)
Sitio Activo. Características1. Supone una porción relativamente pequeña del volumen total de la enzima2. Es una entidad tridimensional3. Se unen a los sustratos porfuerzas relativamente débiles4. Son hoyos o hendiduras de las que suele quedar excluida el agua, salvo que sea un componente de la reacción5. La especificidad del enlace depende de la disposición de losátomos del centro activo
Sitio Catalítico Lugar de la enzima en el que ocurre la catálisis y puede incluir también: • Coenzimas • Cofactores Puede coincidir o no con el centro activo
Mecanismo deunión del sustrato al sitio activo PUENTES DE H INTERACCIONES IÓNICAS ENLACES COVALENTES
Modelos de interacción del sustrato y el sitio activoEn 1894, Emil Fischer propuso la hipótesis de lallave-cerradura Sitio activo
Modelos de interacción del sustrato y el sitio activoEn 1958, Koshland propuso el modelo del ajuste inducido Sitio activo Conformación del estado de transición
Especificidad dela unión enzima-sustratoEstereoespecificidad Centros activos asimétricos: sólo L-aminoácidos Capacidad de distinguir entre estereoisómerosEspecificidad geométrica Grupos químicos que interactúan conel sitio activo Más limitante que la estereoespecificidad Enzimás digestivas: más “preferencia” que “especificidad”
Nomenclatura enzimática. Nombres particularesAntiguamente, los enzimas...