Enzimas

Os seLa energía de activación (  ) en química y biología es la energía que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. La energía de activación suele utilizarse para denominar la energía mínima necesaria para que se produzca una reacción química dada. Para que ocurra una reacción entre dos moléculas, éstas deben colisionar en la orientación correcta y poseer una cantidadde energía mínima. A medida que las moléculas se aproximan, sus nubes de electrones se repelen. Esto requiere energía (energía de activación) y proviene del calor del sistema, es decir de la energía traslacional, vibracional, etcétera de cadamolécula. Si la energía es suficiente, se vence la repulsión y las moléculas se aproximan lo suficiente para que se produzca una reordenación de los enlaces delas moléculas

El punto de mayor energía (punto del complejo activado) representa el estado de transición. Con un catalizador, la energía requerida para que la reacción entre en el estado de transición disminuye, por lo tanto, la energía necesaria para iniciar la reacción también disminuye.
 La evolución hacia productos sólo se producirá cuando se alcance, al menos, este punto crítico, quesupone el máximo de energía de la coordenada de reacción, que es el estado de transición.
Este salto a un nivel de energía superior, supone un coste energético, el cual disminuye gracias a la estabilización que ejercen la mayoría de las enzimas. Posteriormente se producirá la catálisis, que podrá ser ácido"básica y/o electrostática.
Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, sufunción es modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de la energía de activación Ea; en una reacción química, la Ea es la energía necesaria para convertir los reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de transición, que poseen mayor energía libre que losreactivos y los productos.
Si el aminoácido se encuentra en solución acuosa y pH 7, los grupos carboxilo y amino se ionizarán, es decir, el hidrógeno del grupo carboxilo pasa al grupo amino, y como consecuencia se formará un dipolo en la molécula.
Como ya dijimos, los aminoácidos se diferencian unos de otros por su cadena lateral R. Según los componentes de esta cadena, podemos clasificar losaminoácidos de la siguiente manera:
Aminoácidos alifáticos
La cadena lateral  de estos aminoácidos  es hidrofóbica, por eso tienden a ubicarse en el interior de las proteínas globulares, al encontrarse en solución acuosa.
- Glicina (Gly; G):. Tiene como cadena lateral sólo un átomo de hidrógeno. Es el aminoácido más simple de todos.

- Alanina (Ala; A): En su cadena lateral encontramos un grupometilo.

- Valina (Val; V): Es más hidrofóbica que las anteriores, dada su cadena lateral hidrocarbonada más larga y ramificada.

- Leucina (Leu; L): parecida a la anterior, con un grupo metilo más.

- Isoleucina (Ile; I): Se diferencia de la leucina por la posición de uno de los grupos metilo..

- Prolina (Pro; P): su cadena lateral se une al carbono central y además al grupo amino,formando un anillo.

Aminoácidos aromáticos
En la cadena lateral de estos aminoácidos encontramos un anillo aromático. Esta es la razón de que sean altamente hidrofóbicos.
- Fenilalanina (Phe; F): su cadena lateral está compuesta por un grupo metilo y un anillo bencénico en el extremo.

- Tirosina (Tyr; Y): igual que la anterior pero con un grupo hidroxilo al final, lo que lo confiere ciertahidrofilia.

- Triptófano (Trp; W): observamos un anillo indol entre el anillo bencénico y el grupo metilo. Altamente hidrofóbico.

Aminoácidos sulfurados
- Cisteína (Cys; C): en su cadena lateral encontramos un grupo sulfhidrilo (-SH). Este grupo es muy reactivo y forma puentes de hidógeno y enlaces disulfuro (S-S; enlace covalente)


En la imagen de arriba observamos dos cisteínas unidas...