Enzimas

Dos propiedades de las proteínas caracterizan sus interacciones con los ligandos, la especificidad y la afinidad. Tanto la especificidad como la afinidad de una proteína por un ligando depende de la estructura del sitio de unión del ligando, que está diseñado para coincidir con su contraparte, para que existan interacciones de alta afinidad y especificidad, la forma y la superficie química dellugar de la unión debe ser complementaria a la molécula del ligando.
En el caso de las enzimas, estas promueven las alteraciones químicas de sus ligandos, denominados sustratos. Casi toda reacción química en la célula es catalizada por enzimas específicas, y ellas incrementan la velocidad de reacción bajando la energía de activación. En nuestras células catalizan bajo una temperatura de 37°, 1 atmde presión y un pH de 6,5-7,5
La enzima tiene dos notables propiedades, la acción catalítica y la especificidad, la primera hace que las velocidades de las reacciones catalizadas enzimáticamente sean 10 a la 6-12 mayores que las reacciones no catalizadas. Por su parte la segunda le da la habilidad de actuar selectivamente en un sustrato. Se han registrado aproximadamente 3700 tipos diferentes deenzimas que catalizan una reacción única o estrechamente relacionadas. Ciertas cadenas de aminoácidos son importantes para determinar su especificidad, y es el sitio activo de la enzima, este se compone de dos regiones importantes, una que reconoce y fija el sustrato, y otra que lo cataliza después de ser fijado.
La actividad enzimática es la forma de medida de una enzima, dada por una ecuacióngeneral:
E+S+CoF1 ↔ ES → E+P+CoF2
Además la actividad enzimática se mide por la reacción catalítica bajo la forma de desaparición del sustrato por unidad de tiempo. La unidad es el katal que es igual a mas moles de sustrato catalizado por segundo, pero también se puede medir por umol por minuto, y una unidad internacional es equivalente a 16,7 nkat.
Como dijimos antes, las enzimas se catalizanpor el tipo de reacción, es decir que los nombres de uso frecuente para casi todas las enzimas describen el tipo de reacción catalizada seguido por el sufijo –asa. Por ejemplo, las hidrogenasas eliminan átomos de hidrógeno, las proteasas hidrolizan proteínas. Sin embargo las enzimas se agrupan en seis clases:
Oxidorreductasas, que catalizan oxidaciones y reducciónes; Transferasas, que catalizanla transferencia de grupos funcionales, como metilos, acilos, fosfatos; Hidrolasas, que rompen enlaces entre carbonos u otras moléculas al adicionarse una molécula de agua en enlaces covalentes; Liasas, que catalizan la división entre dos carbonos, o un carbono y un oxígeno o nitrógeno sin el ingreso de una molécula de agua; las isomerasas que transforman un isómero en otro transfiriendo un grupofuncional de una posición a otra, es decir, que catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula; y Ligasas que forman enlaces con gasto de energía en forma de ATP.
Además tenemos a moléculas no proteicas y iones metálicos que participan de manera directa en la unión de sustrato o en la catálisis y son:
Grupos Prostético: Se incorporan de manera estable a la estructura de unaenzima mediante enlaces covalentes o no covalentes. Por ejemplo fosfato de piridoxal, FMN, FAD y iones metálicos como Co, Cu, Mg, Mn y Zn siendo estos últimos los más comunes. Un tercio de las enzimas los contienen y reciben el nombre de metaloenzimas que participan en reacciones redox y facilitan la unión y orientación de sustratoso actúan como ácidos de Lewis o bases para hacer los sustratos máselectrofílicos o nucleofílicos
Los cofactores: Se unen de manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato como ATP. Para la catálisis debe de haber cofactores en el medio que rodea a la enzima. Los más comunes son los iones metálicos, las enzimas que lo requieres se llaman enzimas activadas por metal.
Las coenzimas: Son agentes de transferencia de grupo que transportan muchos...