Enzimas

Inhibidores Enzimáticos
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Esto es que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno ocorregir un desequilibrio metabólico.
Ventajas
Desventajas
Tipos de inhibición
Ejemplo
La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que laenzima catalice su reacción correspondiente.
La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible.
Los inhibidores irreversibles son generalmente específicos para un tipo de enzima y noinactivan a todas las proteínas. No funcionan destruyendo la estructura proteínica, sino alterando específicamente la estructura tridimensional del sitio activo inhabilitándolo.
Los inhibidoresreversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y los enlaces iónicos. Los enlaces débiles múltiples entre elinhibidor y el sitio activo se combinan para producir una unión fuerte y específica.
Irreversibles:
Por ejemplo, el pH y las temperaturas extremas causan la desnaturalización de casi todas las proteínas,pero este no es un efecto específico. De forma similar, algunos tratamientos químicos no específicos destruyen la estructura de la proteína: por ejemplo, si son sometidas a una elevada concentración deácido clorhídrico, el cual hidrolizará los enlaces peptídicos que mantienen unidos los aminoácidos de las proteínas.



Estructura de una Enzima
A la parte proteica sin el cofactor se le llamaapoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima.
Zona Activa
Sustrato
La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable de laespecificidad de la enzima.
Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las...