enzimas

Problemas de Bioquímica Grado de Medicina Curso 2013-2014

Enzimas

1.- A partir de los siguientes datos de una reacción en enzimática, determínese si el inhibidor está actuando competitiva ono competitivamente. Determínese también Km para la enzima y Ki para el complejo enzima-inhibidor. ¿Cuál es la velocidad máxima?

[S], mM: 2,0 3,0 4,0 10 15
μg producto/h (sin inhibidor):136 179 213 313 370
μg producto/h (con 6mM de inhibidor): 88 121 149 257 313


2.- Se ha aislado de Salmonella Typhimurium una enzima E que cataliza una reacción monosustrato (S ↔ P). Se haestudiado además el efecto de un inhibidor I, a concentración 0,25 mM. Los datos cinéticos obtenidos en ausencia o presencia de I aparecen a continuación. Determinar Km y Vmax en ambos casos. ¿Qué tipo deinhibidor es I?. ¿Qué ocurriría si aumentara la concentración de I?. Calcular Ki.

[S], mM vo (mmol P/min), sin I vo (mmol P/min), con I
1,0 1,0 0,66
0,5 0,71 0,41
0,25 0,500,25
0,2 0,41 0,20


3.- La cinética de una enzima viene determinada como función de la concentración de sustrato en presencia y ausencia del inhibidor I.

[S], Mx10-5 0.3 0.5 1.03.0 9.0
V(μmol/min) sin inhibidor 10.4 14.5 22.5 33.8 40.5
V(μmol/min) con inhibidor 10-4 M 2.1 2.9 4.5 6.8 8.1

a.- Calcular la Km y la Vmax en presencia y ausencia de inhibidor
b.- Que tipode inhibidor es? Calcular la Ki


4.- La velocidad inicial de hidrólisis de un glicósido S, catalizada por una glicosidasa, se determina por la cantidad de azúcar reductor libre P producido en lareacción. Los resultados obtenidos en presencia o ausencia de un inhibidor I (1 mM) aparecen a continuación. Determinar Km y Vmax en ambos casos. ¿Qué tipo de inhibidor es I?. Calcular Ki.

[S], mMvo (μmol P/2 min), sin I vo (μmol P/2 min), con I
6,25 0,625 0,488
0,862 0,455 0,355
0,424 0,340 0,265


5- La enzima ribulosa 1,5-bisfosfato carboxilasa cataliza la...