enzimas

INTRODUCCION
Uno de los aspectos más relevantes de la actual revolución tecnológica, Ha sido la creciente producción y uso de enzimas a escala industrial. Se ha estimado que alrededor de 65 000 toneladas de diversas enzimas se produjeron en el mundo durante 1981 y 75 000 toneladas durante 1985.
Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que la biocatálisis que regula lavelocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funciones definitivas relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, esta última puede ser perturbada de manera profunda.
A la fecha son pocos aquellos procesos basados en lasenzimas inmovilizadas que aquellas operan en las industrias; de estas así todas incluyen reacciones enzimáticas simples como las de hidrolisis e isomerización.
La cual en el presente trabajo presentaremos puntos relevantes sobre las enzimas; tales como las características generales, cinética enzimática entre otros puntos.








OBJETIVOS
OBJETIVO GENERAL
 Reconocer la importanciaque tiene la tecnología enzimática.
OBJETIVO ESPECIFICO
 Reconocer cada punto sobre las enzimas detalladamente.
 Identificar puntos relevantes que contiene al estudiar las enzimas.








MARCO TEORICO
1. LAS ENZIMAS
Son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces deaumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un solo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.
Las enzimas son catalizadores de origen biológico. Son catalizadores muy activos en medios acuosos y en condiciones muysuaves de temperatura, presión, pH, etc.
Son catalizadores muy específicos: pueden modificar un único substrato en una mezcla de substratos muy similares e incluso pueden discernir entre dos isómeros de una mezcla racémica de un compuesto quiral. Son catalizadores muy selectivos: pueden modificar un único enlace o un único grupo funcional en unas moléculas que tenga varias posicionesmodificables.

2. Cinética enzimática
Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especificad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida serealiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc., y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.
Al seguir la velocidad de aparición de producto (o dedesaparición del sustrato) en función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción.







La ecuación de Michaelis – Menten es entonces la ecuación de rapidez o velocidad para lasreacciones catalizadas por enzimas, actuando sobre un solo sustrato:

2.1. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTVIDAD ENZIMATICA
Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución (U/ml).
...