ENZIMAS

Enzimas: catalizadores de sist. Biolog, alto poder catalítico, especificidad.
Cofactor: componente quim. para act. enzimática. (iones organicos)
Haloenzima: apoenzima+cofactor.
Coenzima: complejoorgánico o metalo-orgánico
Grupo prostéico: coenzima unida fuertemente a la enzima.
Catalizador: aumenta la vel de reacción sin modifikr el eq de rx.
Dif. De energía / productos y reactivos: rxespontánea o no.
Posición del equilibrio: función q depende de la energía libre / rect. Y prod
Vel. Tx determinada por la concentración de los reactivos y por una Kv
Teoría edo. De transición: Vel derx proporcional a conc. De S y ΔG. –ΔG=+vel de rx.
Energía de fijación ΔGb: interacciones E-S (disminuye E de activación)
Esencia de la catálisis: unión específica del edo. De transición
Sitioactivo: Unión E-S (enlaces electrostáticos, puentes H, Van der, hidrofob)
Especificidad del enlace, depende de los átomos en el sitio activo.
Cinética enzimática: mide vel de rx y modificación derespuesta.
Vel inicial (v0) cuando S es mayor que la concentración de la enizma, E.






























V0= moles de producto por seg. En tiempo aprox a 0 cuando pes baja.
Vel max: enzima saturada con sustrato, complejo ES. Si aumenta S no importa.
Estado estacionario: ES permanece constante con el tiempo.
V0=Vmax(S)/Km+(S)
Km: concentración del sustrato ala cual la mitad de los centros activos estan ocupados.
Km alta unión débil, Km baja unión fuerte.
Kcat: constante del vel. De primer orden. Número de recambio.
Numero de recambio: # de molec. Desustrato convert en producto por unidad de tiempo.
Constante de especificidad: Kcat/Km
Enzimas alostéricas: Estas enzimas contienen múltiples subunidades y centros activos.
Acción cooperativa:Interacción entre subunidades.
Inhibidores enzimáticos: agentes moleculares que interfieren en la catálisis.
Inhibición reversible: disociación rápida de E-I.
IR competitiva: E se una al sustrato o...