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Estructura primaria:
La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos. Supongamos una proteína de 100 aminoácidos, cada una de las 100 posiciones puede ser ocupada por uno de los 20 aminoácidos, por tanto son posibles 20100 proteínas diferentes con 100 aminoácidos. Durante la síntesis de una proteína los aminoácidos no se unen al azar, sino que el orden en viene determinadogenéticamente. (Una secuencia de nucleótidos de ADN determina una secuencia de nucleótidos de ARN (transcripción) y ésta, descodificada a través del código genético , en forma de tripletes de nucleótidos, la secuencia de aminoácidos de una proteína (traducción)
Una mutación en un gen puede dar lugar a un cambio en la secuencia de aminoácidos de la proteína que ese gen codifica. Esto puedetener como consecuencia:
Cambios en la conformación (forma espacial) de la proteína.
Pérdida de la función biológica de la proteína.
Como consecuencia de lo anterior esto deriva en una enfermedad, que será de origen genético. Ejemplos de estas enfermedades son la hipercolesteremia familiar grave y la anemia falciforme.
La secuencia de aminoácidos de una proteína revela la historia evolutiva de laespecie a la que pertenece. Si se estudia la secuencia de aminoácidos de una proteína homóloga en varias especies (proteína que realiza la misma función en todas las especies), como puede ser el citocromo C, la insulina, la hemoglobina, etc., encontramos que las especies que están más alejadas en la evolución poseen un mayor número de restos (aminoácidos ) diferentes. Por el contrario especiespróximas en la evolución poseen pocos restos diferentes. Los restos que varían son producto de mutaciones en el gen que codifica la proteína. Si dos especies han recorrido diferentes caminos evolutivos a lo largo de mucho tiempo, habrán acumulado muchas diferentes mutaciones. Si por el contrario se han separado más recientemente, habrán acumulado menos, y esto hará que sus proteínas homólogas seanmás parecidas.
La secuencia de aminoácidos condiciona el plegamiento de la proteína.
El enlace peptídico es plano y rígido:
Los cuatro átomos comprometidos en el enlace peptídico son coplanarios porque existe un electrón que es compartido a la vez por los cuatro átomos.
El enlace C-N del enlace peptídico es, parcialmente, un doble enlace lo que hace que este enlace sea rígido.
Estructurasecudaria:
La mayor parte de las proteínas poseen segmentos de su cadena polipeptídica plegados o enrollados siguiendo patrones de repetición, lo que contribuye a la forma o configuración de la proteína.
Este enrollamiento o plegamiento repetido constituye el nivel secundario de la estructura de las proteínas. Los modelos estructurales más frecuentes son la alfa-hélice y la lámina plegada o láminabeta.
La estructura secundaria es el resultado del establecimiento de puentes de hidrógeno entre grupos C=O y grupos N-H del esqueleto polipeptídico.
ALFA HÉLICE:
Un tipo de estructura secundaria es la alfa-hélice. En esta estructura el esqueleto polipeptídico se enrolla helicoidalmente hacia la derecha formando una hélice dextrógira.
Los enlaces que la mantienen estable son los puentesde hidrógeno entre grupos C=O y grupos N-H separados entre sí por casi 4 aminoacidos (3,7 a.a.). Las cadenas laterales de los aminoácidos se proyectan perpendicularmente al eje de la hélice y hacia el exterior de la misma.
Las alfa-queratinas, proteínas estructurales fibrosas que forman el pelo, se encuentran enrolladas en alfa-hélice en toda su longitud. Muchas proteínas globulares, comola hemoglobina o la mioglobina, poseen grandes sectores de la molécula en alfa-hélice, separados por regiones más abiertas, no enrolladas.
LÁMINA PLEGADA:
Otro tipo de estructura secundaria es la lámina beta o lámina plegada. En esta estructura dos o más regiones de la cadena polipeptídica se disponen paralela o antiparalelamente uniéndose entre sí mediante puentes de hidrógeno que se...