Enzimas

Universidad San Sebastián
Facultad de Ciencias de la Salud
KINESIOLOGIA

MECANISMOS DE REGULACIÓN ENZIMÁTICA

TM. Dina Guzmán Oyarzo

La clase anterior estudiamos:
Las enzimas como cualquier catalizador :
-

Aumenta la velocidad de una reacción
No experimentan un cambio neto en la reacción
Facilitan la reacción en ambos sentidos
No alteran el equilibrio de la reacción
Existendiferentes factores que afectan la velocidad de una reacción catalizada
por una enzima, tales como:
 pH.
 Temperatura.
 Concentración de la enzima.
 Concentración
Ausencia o presencia de inhibidores

* Curva de Saturación:

KM = concentración de sustrato necesaria para alcanzar lamitad de la Vmáx.

[S]

V

[1/S]

1/V

1

5

1

0,2

2

10

0,5

0,1

3

140,33

0,071

4

18

0,25

0,055

5

19

0,2

0,052

1

V

Pendiente =

Intercepto en eje X=

KM
Vmax

-1
KM
Intercepto en eje Y =

0

1

Vmax
1
S

Parámetros Enzimáticos :
KM: (constante para cada enzima) = Concentración de S necesaria para
alcanzar la mitad de la velocidad máxima.

Vmax = velocidad máxima teórica. Es la velocidad cuando todos lossitios
activos están ocupados con sustrato.

Unidad de enzima = Cantidad de enzima que transforma 1 μmol de sustrato
por min. Es una forma común de expresar la velocidad.

Ausencia o Presencia de
Inhibidores

Inhibición Enzimática:
Los estudios de inhibición aportan información valiosa sobre el funcionamiento de las
enzimas.

Existen dos tipo de
inhibición:

 InhibiciónReversible

 Inhibición Irreversible

Unión no covalente de un
inhibidor por la enzima

Unión covalente que
incapacita totalmente a la
enzima

Inhibición Reversible:
Inhibición Competitiva
Inhibición No Competitiva

1.- Inhibición Competitiva:
Puede existir una molécula muy similar estructuralmente al sustrato de una enzima
determinada. La enzima al unirse a ella puede tomar doscaminos posibles:
a) Procesarse: en ese caso no sería un inhibidor, sino un “sustrato alternativo competitivo”
b) Unirse al sitio activo y no catalizarse, sino “hacer perder tiempo a la enzima”, en ese caso
se está frente a un INHIBIDOR COMPETITIVO

La enzima no está disponible para la
catálisis. Porque el inhibidor compite
con el sustrato por el lugar de unión y
aumentando la KM aparente.La adición del inhibidor reduce la velocidad pero no la Vmáx. La KM aparente es mayor en
presencia del inhibidor

+ Inhibidor
1
V
KM
Vmax

1
Vmax
-1
KM

0

1
S

Sólo Varía la KM, la Vmax se mantiene, ya que cuando hay exceso de sustrato el inhibidor
no pude competir por el sitio activo

2.- Inhibición No Competitiva:
Este tipo de inhibición se produce cuando una moléculao ion puede unirse a un segundo lugar de
la superficie enzimática diferente al sitio activo, modificando así la kcat
El inhibidor puede ser una molécula sin semejanza estructural al sustrato, pero que sí posee una
fuerte afinidad por un segundo lugar de unión.

El inhibidor y el sustrato pueden
unirse de manera independiente el uno
del otro.

La KM no se ve afectada por el inhibidor,sin embargo, la Vmáx. disminuye debido a que la
enzima no es catalíticamente eficaz en presencia del inhibidor.

+ Inhibidor
1
V

KM
Vmax

1

Vmax
-1
KM

0

1
S

Sólo se mantiene KM, la Vmax. disminuye.

Inhibición Irreversible:

 Algunas sustancias se combinan de forma covalente con las enzimas y las inactivan de manera
irreversible.

 Casi todos los inhibidoresenzimáticos irreversibles son sustancias tóxicas, naturales o sintéticas.
 Para que su acción sea selectiva se unen fuertemente al sitio activo de la enzima. Muchos lo hacen
porque poseen un grupo de átomos con una configuración que se parece al estado de transición.
 En otros casos se parecen más al sustrato que al estado de transición.

Regulación de la Actividad
Enzimática
Alteración...