enzimas
Páginas: 5 (1016 palabras)
Publicado: 1 de mayo de 2014
RESUMEN
En el desarrollo de esta práctica nos centramos en el estudio del reconocimiento en la enzima α-amilasa salival, todo esto para demostrar la actividad enzimática que posee (o no) para degradar el almidón en productos más simples como la maltosa, a dextrina limitante y glucosas: basándonos en la presencia de precipitados y distintas coloraciones obtenidas utilizando los reactivosadecuados para ello. Para medir si hay o no actividad enzimática. Para esto utilizaremos estos dos métodos
Controlando el sustrato no transformado (sustrato residual).
Controlando los productos liberados después de un tiempo determinado de
incubación en condiciones específicas ce pH y temperatura.
La finalidad de este trabajo experimental es determinar la actividad de la α-amilasa salivalenzima que como la pancreática tiene la capacidad de producir la degradación del almidón, maltosa para formar glucosa.
INTRODUCCION
La amilasa, denominada también sacarasa o ptialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-Amilasa al digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produceprincipalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas.
Tiene actividad enzimática a un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre(amilasemia).
Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en un principio conel nombre de "diastasa".
FUNDAMENTACIÓN
Enzimas
Las enzimas son catalizadores biológicos que reducen la energía de activación que requiere una reacción, acelerando su producción. Esto aumenta la probabilidad de que las moléculas de reactante lleguen a un estado mínimo de energía para que se produzca la reacción.
Características de las enzimas
Intervienen en la reacción sin modificarse,salen de ella intactas y pueden volver a actuar.
No se consume en la reacción.
Interaccionan directamente con la molécula que va a ser modificada. Existe una perfecta complementariedad entre enzima y sustrato. Modelo de “llave y cerradura”.
La reacción tiene lugar mientras el sustrato está unido a la enzima; se forma un compuesto intermedio llamado complejo enzima-sustrato del que luego sesepara el compuesto resultante. S+E ˃ SE ˃ P+E.
Es capaz de rebajar la energía de activación gracias a la formación del complejo enzima-sustrato, del que luego se separa el producto resultante.
La reacción es reversible. P. ej.: la maltasa desdobla la maltosa en dos glucosas, pero también dos glucosas pueden unirse y formar una maltosa.
Sitio o centro activo: la región de la enzima enla cual tiene perfecta interacción con el sustrato. El que las enzimas tengan que encajar tan perfectamente explica la extrema especificidad; su estructura tridimensional la hace específica -ésta depende del orden, número y disposición de los aminoácidos).
En la actualidad, más que el modelo “llave y cerradura”, se prefiere admitir la idea de Koshland de que, con frecuencia, el sitio activo escomplementario del sustrato sólo después de que se halla producido la unión !Modelo del encaje inducido. El centro activo se adapta perfectamente al sustrato siempre que se ha producido un primer contacto.
Como ya se ha dicho, las enzimas son específicas para cada reacción. Esta especificidad significa que una enzima no cataliza cualquier reacción y va a permitir clasificarlas en: hidrolíticas yrespiratorias.
Enzimas hidrolíticas: descomponen por hidrólisis los principios inmediatos. Varios tipos:
Carbohidrasas: aceleran las reacciones de los hidratos de carbono. Descomponen los polisacáridos en monosacáridos.
Lipasas: descomponen los lípidos en ácidos grasos.
Proteasas: hidrolizan -desdoblan- las proteínas.
Propiedades de las enzimas
Son solubles en agua.
pH óptimo de actividad,...
En el desarrollo de esta práctica nos centramos en el estudio del reconocimiento en la enzima α-amilasa salival, todo esto para demostrar la actividad enzimática que posee (o no) para degradar el almidón en productos más simples como la maltosa, a dextrina limitante y glucosas: basándonos en la presencia de precipitados y distintas coloraciones obtenidas utilizando los reactivosadecuados para ello. Para medir si hay o no actividad enzimática. Para esto utilizaremos estos dos métodos
Controlando el sustrato no transformado (sustrato residual).
Controlando los productos liberados después de un tiempo determinado de
incubación en condiciones específicas ce pH y temperatura.
La finalidad de este trabajo experimental es determinar la actividad de la α-amilasa salivalenzima que como la pancreática tiene la capacidad de producir la degradación del almidón, maltosa para formar glucosa.
INTRODUCCION
La amilasa, denominada también sacarasa o ptialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-Amilasa al digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produceprincipalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas.
Tiene actividad enzimática a un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre(amilasemia).
Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en un principio conel nombre de "diastasa".
FUNDAMENTACIÓN
Enzimas
Las enzimas son catalizadores biológicos que reducen la energía de activación que requiere una reacción, acelerando su producción. Esto aumenta la probabilidad de que las moléculas de reactante lleguen a un estado mínimo de energía para que se produzca la reacción.
Características de las enzimas
Intervienen en la reacción sin modificarse,salen de ella intactas y pueden volver a actuar.
No se consume en la reacción.
Interaccionan directamente con la molécula que va a ser modificada. Existe una perfecta complementariedad entre enzima y sustrato. Modelo de “llave y cerradura”.
La reacción tiene lugar mientras el sustrato está unido a la enzima; se forma un compuesto intermedio llamado complejo enzima-sustrato del que luego sesepara el compuesto resultante. S+E ˃ SE ˃ P+E.
Es capaz de rebajar la energía de activación gracias a la formación del complejo enzima-sustrato, del que luego se separa el producto resultante.
La reacción es reversible. P. ej.: la maltasa desdobla la maltosa en dos glucosas, pero también dos glucosas pueden unirse y formar una maltosa.
Sitio o centro activo: la región de la enzima enla cual tiene perfecta interacción con el sustrato. El que las enzimas tengan que encajar tan perfectamente explica la extrema especificidad; su estructura tridimensional la hace específica -ésta depende del orden, número y disposición de los aminoácidos).
En la actualidad, más que el modelo “llave y cerradura”, se prefiere admitir la idea de Koshland de que, con frecuencia, el sitio activo escomplementario del sustrato sólo después de que se halla producido la unión !Modelo del encaje inducido. El centro activo se adapta perfectamente al sustrato siempre que se ha producido un primer contacto.
Como ya se ha dicho, las enzimas son específicas para cada reacción. Esta especificidad significa que una enzima no cataliza cualquier reacción y va a permitir clasificarlas en: hidrolíticas yrespiratorias.
Enzimas hidrolíticas: descomponen por hidrólisis los principios inmediatos. Varios tipos:
Carbohidrasas: aceleran las reacciones de los hidratos de carbono. Descomponen los polisacáridos en monosacáridos.
Lipasas: descomponen los lípidos en ácidos grasos.
Proteasas: hidrolizan -desdoblan- las proteínas.
Propiedades de las enzimas
Son solubles en agua.
pH óptimo de actividad,...
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