enzimas
Páginas: 5 (1160 palabras)
Publicado: 12 de septiembre de 2014
Enzima
Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía en las células.
Las enzimas1 son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre queseantermodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.
Etimología e historia[editar]
Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía la digestión dela carne por las secreciones del estómago8 y la conversión delalmidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente.9 aunque la primer enzima fue descubierta por Anselme Payen y Jean-François Persoz en 1833
Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris representaal cofactor zinc situado en el centro activo.
Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidoscomo en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,16 hasta los 2 500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.17
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por lasecuencia de aminoácidos.18 Sin embargo, aunque la estructura determina la función, predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.1
Especificidad[editar]
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y lascaracterísticashidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado deestereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad
Modelo de la "llave-cerradura"[editar]
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas moléculas, enzimay sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra,28 por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla alintentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.
Modelo del encaje inducido[editar]
Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.
En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformaciónestructural por la interacción con el sustrato.29 Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.30 El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato estácompletamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.31
Mecanismos[editar]
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, como se verá a continuación, siempre dando lugar a una disminución del valor de ΔG‡:32
Reducción de la energía de activación mediante la creación de un ambiente en el cual el estado de transición es estabilizado (por ejemplo, forzando la...
Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía en las células.
Las enzimas1 son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre queseantermodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.
Etimología e historia[editar]
Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía la digestión dela carne por las secreciones del estómago8 y la conversión delalmidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente.9 aunque la primer enzima fue descubierta por Anselme Payen y Jean-François Persoz en 1833
Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris representaal cofactor zinc situado en el centro activo.
Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidoscomo en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,16 hasta los 2 500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.17
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por lasecuencia de aminoácidos.18 Sin embargo, aunque la estructura determina la función, predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.1
Especificidad[editar]
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y lascaracterísticashidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado deestereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad
Modelo de la "llave-cerradura"[editar]
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas moléculas, enzimay sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra,28 por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla alintentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.
Modelo del encaje inducido[editar]
Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.
En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformaciónestructural por la interacción con el sustrato.29 Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.30 El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato estácompletamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.31
Mecanismos[editar]
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, como se verá a continuación, siempre dando lugar a una disminución del valor de ΔG‡:32
Reducción de la energía de activación mediante la creación de un ambiente en el cual el estado de transición es estabilizado (por ejemplo, forzando la...
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