Enzimas

Enzimas. Defina qu es una enzima. Indique si para el funcionamiento celular el hecho que cada reaccin metablica est catalizada tiene alguna ventaja. Enumere las mismas. Enumere las caractersticas de las enzimas y de las reacciones catalizadas por las mismas. Qu es un cofactor enzimtico, una coenzima y un grupo prosttico. Enumere de qu condiciones depende la actividad de una enzima. Enumere losdistintos tipos de clases establecidos para la nomenclatura sistemtica de enzimas. D un ejemplo de cada clase. Escriba la ecuacin de Michaelis-Menten y demuestre que Km es la concentracin de sustratos a la cual se alcanza una velocidad igual a Vmax/2. Indique cmo se define una Unidad Internacional de actividad enzimtica. EMBED Word.Picture.6 En la figura se muestra el comportamiento de laactividad de una enzima en funcin del pH.Qu aminocidos del sitio activo seran los responsables del comportamiento observado. No tenga en cuenta el efecto de la falta de ionizacin causada por el medio hidrofbico. La actividad de una enzima se determin a diferentes temperaturas obtenindose los valores que se indican a continuacin. Temperatura (()01020253040Actividad (U/ml)51021302010 Cuando la enzima sepreincub a cada una de las temperaturas anteriores y su actividad se ensay a la temperatura ptima se obtuvieron los mismos valores de velocidad, excepto para las alcuotas de enzima provenientes de la incubacin a 30( y 40( , las que fueron significativamente menores. Con los datos anteriores, indique Cul es la temperatura ptima de reaccin Por qu la actividad enzimtica cuando se ensay a la temperaturaptima no fue constante para todas las muestras previamente incubadas a distintas temperaturas Calcular qu velocidad se obtendr en una reaccin enzimtica si la Vmax es igual a 100 y la concentracin de sustrato es a) 10 Km y b) Km/3. Los datos de velocidad y concentracin que se muestran en la tabla se obtuvieron para una enzima que cataliza una reaccidn S ( P. a- Calcular Km y Vmax. b- Comprobarque la enzima sigue una cintica de saturacin hinerblica Sustrato MVelocidad (mol/l/min 2.5 10-6 243.3 10-6 304.0 10-6 345.0 10-6 401.0 10-5 602.0 10-5 804.0 10-5 961.0 10-41092.0 10-31191.0 10-2120 En base a los siguientes datos, calcular los valores de Km y Vm, segn la representacin de dobles recprocos. S (M)Actividad (U/mg protena)2.1 10-50,672,5 10-50,753,3 10-50,915,0 10-51,161,010-41,561,5 10-41,792,0 10-41,923,0 10-42,105,9 10-42,271,4 10-32,50 Una enzima cuya Km es 2,4 10-4 M se ensaya con una concentracin de sustrato de 210-7 M. Si la velocidad media para esta reaccin con una concentracin de sustrato de 510-2 M fue 0.128 mmol/min, calcular la velocidad inicial en el caso anterior. Dos estudiantes A y B aislaron independientemente la enzima lactato deshidrogenasa demsculo de caballo que cataliza la reduccin de piruvato siguiendo los mismos pasos de purificacin. Una vez obtenida una solucin concentrada de enzima midieron actividad en funcin de la concentracin de sustrato obteniendo los siguientes datos Sustrato (M)2.0 10-65.0 10-61.0 10-65.0 10-51.0 10-42.0 10-41.0 10-3VA (mol/min/mg163350839095100VB (mol/min/mg255075125136143150 a- Sin graficar haga una estimacinaproximada de Km y Vmx observando los datos de A y B. Justifique. b- Intente una explicacin para la discrepancia observada entre los parmetros cinticos de A y B. c- Qu variables graficara para obtener Km y Vmax. A partir de un experimento de inhibicin se obtuvieron los datos de la tabla. Mediante una qrfica de Lineweaver-Burk. Determine si el compuesto en estudio es un inhibidor competitivo o nocompetitivo Sustrato (moles/l)v sin inhibidor ((mol/min)v con inhibidor ((mol/min)0.50.10-40.420.170.67.10-40.500.201.00 10-40.600.241.30 10-40.660.272.70 10-40.800.325.30 10-40.880.36 Se estudi la velocidad de reaccin catalizada por una enzima en presencia y ausencia de un inhibidor reversible. La recta del grfico de dobles recprocas (de 1/v versus 1/S) en ausencia de inhibidor cort el...