enzimas


Características de las enzimas:   Actúan en baja concentración, No sufren modificaciones durante la reacción, Se recupera intacta, No afecta el equilibrio de la reacción, pero si su velocidad, Son específicas, Su actividad está regulada, Es una proteína.
Características del sitio activo: Responde a una porción relativamente pequeña del volumen total de la enzima,   Es una entidadtridimensional,  Los sustratos se unen a las enzimas por numerosas fuerzas débiles,  Presentan forma de surco o hendidura,  La especificidad depende de la disposición exactamente definida de los átomos del centro activo.
Factores que afectan la actividad enzimática.-
 Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima.Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción.
Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.
Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. Elcalor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido.
Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienencofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.
Holoenzima: es la enzima activa. Formada por la adicion de cofactores o grupos prostéticos a la apoenzimas.
Apoenzima: es la parte proteica de la enzima, sin cofactores o grupos prostesticos. Es catalíticamente inactivo.
Cofactor: pequeña molecula,organica o inoganica, que requiere la apoenzima para ser activa.
Coenzima; Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos,
Grupo prostético: es similar al cofactor, pero esta fuertemente unido al apoenzima.
La especifidad enzimática significa que una enzima cataliza a un solo sustrato específico. las enzimas se unen única y específicamente al sustrato que le corresponde.
Inhibidores: reducen odetienen la actividad catalítica de la enzima, bloqueando o distorsionando el sitio activo.
Tipos:
Irreversible.- Se produce cuando el inhibidor, que se denomina «veneno metabólico», se une covalentemente a la enzima alterando su estructura e inutilizándola de forma permanente.
- Reversible.- Es más común. En este caso, la unión del inhibidor con la enzima se realiza por enlaces no covalentes(puentes de hidrógeno,iónicos, etc.) más fáciles de romper. La enzima vuelve a tener actividad una vez eliminada la sustancia inhibidora. ÷ Según el lugar de unión a la enzima se diferencian dos tipos de inhibición reversible: competitiva y no competitiva.
- Inihibicion compotitiva: el inihibidor tiene estructura sililar al sustrato. Por lo tanto el sustrato y el inihidor compiten para unirse alsitio acivo de la enzima
- Inhibición no competitiva.: El inhibidor no compite con el sustrato, sino que se une en otra zona de la enzima distinta del centro activo. Esta unión puede modificar la estructura de la enzima dificultando el acoplamiento del sustrato. En ocasiones, el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato, una vez creado éste, e impide la posterior formación del producto.
8troponinas: Niveles demasiados bajos
Aumento en las primeras 6 horas.
Niveles máximos 12 horas.
Permaneciendo 1 a 2 semanas.
Aumentan por: latidos anormales, inflamación del corazón, debilitamiento del miocardio.
Ck-mb: Elevación tardía. Hasta 6 horas después del evento isquémico.
Presentando niveles máximos a las 48–72 horas.
Elevación en otras patologías de origen no cardíaco, como pueden...