Enzimas

Enzimas

* Mayor velocidad de reacción
* Condiciones de reacción suaves:
Las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren a temperaturas bajo
Los 100ºC, Presión atmosférica y pH cercano a la neutralidad. En contraste, las catalizadas químicamente requieren temperatura y presión elevada y pH extremos.

* Gran especificidad de reacción: En las reacciones enzimáticas no hayproductos secundarios.
* Capacidad de regulación

Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, sin verse alterada en el proceso global.

Energía de activación: Para que ocurra una reacción, se debe superar una barrera energética.
• Las enzimas reducen la altura de esta barrera.

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
Temperatura, pH, Concentración, desustrato, Cofactores, coenzimas

Esta energía inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reacción transcurra se llama energía de activación (Ea). Cuanto menor es la Ea más fácilmente transcurre la reacción.

MODELO DE FISHER (llave cerradura)

El modelo de Koshland sugiere que el sitio activo debe tener una disposición espacial, precisa y específica, de ciertos grupos de laenzima que en presencia del sustrato se adaptan a su estructura cuando interaccionan con él.

Se diferencian en que el primero explica la especifidad absoluta y el modelo de koshland la especifidad amplia.

Ventajas de la formación del complejo E-S:

1. Reduce el número global de componentes de la reacción
2. Favorece la formación de un complejo más reactivo que
los componentes por separado3. Evita la necesidad de colisión entre sustratos
4. Favorece la disposición adecuada de las moléculas para
interaccionar con los grupos reactivos del centro activo
5. El enzima aporta los grupos necesarios para la formación
del producto

Significado de la constante Km
1. Constante de equilibrio de disociación del complejo ES
(en condiciones de equilibrio rápido)
2. Medida inversa de laafinidad de la enzima por el sustrato
(en condiciones de equilibrio rápido)
3. Mide la función de fijación (en condiciones de
equilibrio rápido)
4. Concentración de sustrato para la que la velocidad se hace
igual a la mitad de la máxima (s0.5)
5. Se define para una pareja enzima-sustrato
6. Se mide en unidades de concentración
- La KM es un parámetro de actividad enzimática
• La KM esinversamente proporcional con la actividad de la enzima.
• Valor de KM grande, baja actividad
• Valor de KM pequeño, elevada actividad
Ayudantes de las enzimas
• Co--‐factores – Co--‐enzimas
• NAD+, NADP+, FAD
• Aceptan electrones y iones hidrógeno y los transportan en la célula
• Derivan de vitaminas– Iones metálicos
• Hierro ferroso en citocromos

Sustrato: molécula(s) sobre la(s) queactúa la enzima
Actividad enzimática: velocidad a la que cursa la reacción enzimática

Activador: Agente que aumenta la actividad enzimática
Inhibidor: Agente que disminuye la actividad enzimática
Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima
Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima

Cofactor (Coenzima):
Átomo, ion o molécula que participa en el procesocatalítico sin ser enzima ni sustrato.
Los cofactores participan de dos maneras distintas:
1. A través de una fijación muy fuerte a la proteína y salen sin ser modificados del ciclo catalítico
2. Como un segundo sustrato; salen modificados del ciclo
catalítico y por lo general requieren otra enzima para volver al estado original.

Isoenzimas: formas moleculares distintas de una enzima dentro delmismo organismo.

Los inhibidores impiden la actividad de la enzima, como el pH y la T. Pueden afectar el sitio activo de dos maneras:
– Competitiva: Bloquea el sitio activo
– No competitiva: Altera indirectamente la forma del sitio activo, al pegarse en otro lugar de la enzima

Para distinguirlo de los reversible se someten a diálisis y si no se separan enzima e inhibidor, éste es...