enzimas

UNIVERSIDAD DE ORIENTE
QUÍMICA DE ALIMENTOS (209-2113)
UNIDAD IV. ENZIMAS
Definición de enzimas.
Son proteínas globulares con actividad catalítica que llevan a cabo reacciones
bioquímicas a muy alta velocidad, con un alto grado de especificidad.
Son proteínas que disminuyen la cantidad de energía que se requiere para llevar a cabo
una reacción; esta actividad catalítica es específica. Pararealizar su función se une a las
a las moléculas por catalizar o sustratos, en un sitio especifico, el sitio activo, para
establecer un complejo enzima-sustrato, el cual se puede disociar en sus moléculas
originales, o bien generar un producto y la enzima libre.
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Sitio activo: Características.

El sustrato se une a una región específica de la enzima denominada sitio activo o sitioisostérico.
El sitio activo de una proteína es aquella porción de aminoácidos de la proteína que
participa en el proceso catalítico; es decir el sitio activo está formado por ciertos
aminoácidos que forman un microambiente catalizador dentro de la propia molécula del
polipéptido.
Características del sitio activo:
1) Tamaño: relativamente pequeño cuando se compara con el resto de la enzima, yaque está constituido por una región que contiene pocos aminoácidos.
2) Forma: el sitio activo de una enzima tiene forma tridimensional. Unión: el sustrato se
une a las enzimas por fuerzas relativamente débiles.
3) Interacción: al interactuar el sitio activo con el sustrato, se forma un complejo tan
compacto que en su espacio intermolecular no cabe ni la molécula de agua.
4) Especificidad: unsustrato debe tener una forma, tamaño y características de carga
para interactuar en el sitio específico. El sitio activo tiene una forma complementaria
al sustrato solamente después de establecida su unión. Este proceso de
reconocimiento dinámico se llama inducido.
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Cofactores y coenzimas: Concepto y diferencias.

Cofactor: son iones metálicos. Algunas enzimas requieren cofactores tanpequeños como
el ion cloruro; tal es el caso de la enzima amilasa, cuya actividad disminuye
significativamente en la ausencia de este anión. Los cofactores actúan generalmente por
uno de los siguientes mecanismos:

Licenciatura en Tecnología de Alimentos. Profa. Roxana Hernández
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1) El cofactor, de manera aislada, es capaz decatalizar una reacción; sin embargo, en
presencia de la enzima, aumenta su capacidad catalítica y adquiere especificidad por
el sustrato. Por ejemplo: cobre y hierro.
2) Puede formar un complejo con el sustrato y el sitio activo de la enzima, permitiendo
así la catálisis.
3) Suele funcionar como un poderoso atrayente de electrones en algún punto del ciclo
catalítico.
Coenzima: El término coenzimase aplica a moléculas orgánicas, las cuales se derivan de
vitaminas y generalmente tienen un tamaño molecular mayor que los cofactores. Algunos
autores definen los términos cofactor y coenzima en función de la fuerza del enlace que
une a la proteína con la parte no proteica, siendo el de la coenzima más fuerte que el del
cofactor.
Especificidad de las Enzimas.
La especificidad de lasenzimas es una propiedad que las hace muy diferentes a muchos
catalizadores no biológicos, y que se ha dividido en cuatro grandes grupos:
- Baja especificidad: se presenta cuando las enzimas atacan un determinado tipo de
enlace químico sin importar la naturaleza del sustrato. Ejemplo: las lipasas hidrolizan
enlaces esteres entre ácidos y alcoholes.
- Especificidad de grupo: actúan sobre un sustratoque contiene un determinado enlace
y un grupo químico específico al lado de dicho enlace. Ejemplo: la tripsina hidroliza los
enlaces peptídicos en los que el grupo carboxilo del enlace está dado por tripsina o
arginina.
- Especificidad absoluta: consiste en que la enzima utiliza una sola y muy específica
sustancia como sustrato.
- Especificidad estereoquímica: se refiere a que normalmente...