Enzimas
Páginas: 16 (3878 palabras)
Publicado: 24 de enero de 2013
5. LAS ENZIMAS
5.1. Introducción
La Química en los Alimentos | Las Enzimas | 90
Las enzimas son proteínas globulares que actúan como catalizadores biológicos, es decir, incrementan la velocidad de una reacción bioquímica. No se consumen durante la misma y, en general, presentan un alto grado de especificidad: cada enzima cataliza un único tipo de reacción química, o en el caso de ciertasenzimas, reacciones muy semejantes. La mayoría de las reacciones en organismos vivos no ocurrirían a velocidad apreciable sin catálisis. Las enzimas incrementan la velocidad de las reacciones bioquímicas entre 108 y 1020 veces, comparado con la velocidad a la que ocurriría la reacción espontáneamente. En una reacción catalizada enzimáticamente, la enzima se combina temporalmente con el reactivo o elsustrato (S), formando un complejo enzima-sustrato (E—S). Entonces, a medida que la reacción avanza, el producto (P) se libera y la enzima (E) vuelve a su estado original: E + S ES E + P Sustancia La enzima es, generalmente, más A B grande que el sustrato y la combinación Producto AB de la enzima y el sustrato depende, normalmente, de fuerzas débiles, tales como puentes de hidrógeno, fuerzasde van der Waals e interacciones hidrófobicas para unir la enzima con el sustrato. La pequeña parte de la enzima a la que se une el sustrato se conoce como el sitio activo ENZIMA ENZIMA de la enzima. En forma general, cada molécula de enzima es capaz de transformar, en cada segundo, de 100 a 1000 moléculas de sustrato en producto. El número de estas moléculas transformadas en producto por moléculade enzima en cada segundo, se conoce como número de recambio. Algunas enzimas se asocian con estructuras de carácter no proteico, denominadas cofactores, que son necesarias para su funcionamiento. Entre ellos encontramos iones metálicos como el Zn2+ o el Fe2+, y también moléculas orgánicas que se denominan coenzimas.
5.2. Nomenclatura
En general, se han nombrado a las enzimas de maneraempírica y poco sistemática, ya sea, tomando como base el sustrato sobre el que actúa y colocando la terminación –asa (por ejemplo proteasa, que es una enzima que hidroliza proteínas destruyendo en enlace peptídico entre dos aminoácidos) o haciendo alusión a la reacción química genérica que cataliza (reductasa, hidrolasa, que aceleran reacciones de reducción química e hidrólisis, respectivamente). 5.3. Modelo de la acción de las enzimas
La forma en que se une la enzima con el sustrato para catalizar las distintas reacciones ha sido explicada por distintos modelos. Entre ellos mencionaremos los dos siguientes:
5.3.1. El modelo de la "llave-cerradura"
La alta especificidad de las enzimas condujo a Emil Fisher en 1894 a deducir que ambas moléculas (enzima y sustrato) se complementangeométricamente, y sus formas moleculares encajan, exactamente, una con otra. Esto se conoce, comúnmente, como el modelo de " llave-cerradura", en el que la enzima es una especie de cerradura y el sustrato una llave que encaja de forma perfecta en la cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas (una enzima para cada sustrato y para cada reacción en condicionesdefinidas de temperatura, fuerza iónica y pH), falla al explicar la estabilización del estado de transición (E-S) que las enzimas logran.
5.3.2. El modelo del encaje inducido
En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura. Postula que las enzimas son estructuras bastante flexibles y, entonces, el sitio activo puede ser reformado por la interacción con el sustrato.Como resultado de esto, la estructura proteica que compone el sitio activo puede ser modificada en su estructura espacial, para lograr posiciones precisas que permitan a la enzima encajar en el sitio activo y llevar a cabo su función catalítica.
N
H
O
H
Figura 1. Modelo de llave-cerradura.
(a)
+ S + Enzima +
S
+ -
+
(b)
S -
+ + Enzima +
S
+
+ -...
5.1. Introducción
La Química en los Alimentos | Las Enzimas | 90
Las enzimas son proteínas globulares que actúan como catalizadores biológicos, es decir, incrementan la velocidad de una reacción bioquímica. No se consumen durante la misma y, en general, presentan un alto grado de especificidad: cada enzima cataliza un único tipo de reacción química, o en el caso de ciertasenzimas, reacciones muy semejantes. La mayoría de las reacciones en organismos vivos no ocurrirían a velocidad apreciable sin catálisis. Las enzimas incrementan la velocidad de las reacciones bioquímicas entre 108 y 1020 veces, comparado con la velocidad a la que ocurriría la reacción espontáneamente. En una reacción catalizada enzimáticamente, la enzima se combina temporalmente con el reactivo o elsustrato (S), formando un complejo enzima-sustrato (E—S). Entonces, a medida que la reacción avanza, el producto (P) se libera y la enzima (E) vuelve a su estado original: E + S ES E + P Sustancia La enzima es, generalmente, más A B grande que el sustrato y la combinación Producto AB de la enzima y el sustrato depende, normalmente, de fuerzas débiles, tales como puentes de hidrógeno, fuerzasde van der Waals e interacciones hidrófobicas para unir la enzima con el sustrato. La pequeña parte de la enzima a la que se une el sustrato se conoce como el sitio activo ENZIMA ENZIMA de la enzima. En forma general, cada molécula de enzima es capaz de transformar, en cada segundo, de 100 a 1000 moléculas de sustrato en producto. El número de estas moléculas transformadas en producto por moléculade enzima en cada segundo, se conoce como número de recambio. Algunas enzimas se asocian con estructuras de carácter no proteico, denominadas cofactores, que son necesarias para su funcionamiento. Entre ellos encontramos iones metálicos como el Zn2+ o el Fe2+, y también moléculas orgánicas que se denominan coenzimas.
5.2. Nomenclatura
En general, se han nombrado a las enzimas de maneraempírica y poco sistemática, ya sea, tomando como base el sustrato sobre el que actúa y colocando la terminación –asa (por ejemplo proteasa, que es una enzima que hidroliza proteínas destruyendo en enlace peptídico entre dos aminoácidos) o haciendo alusión a la reacción química genérica que cataliza (reductasa, hidrolasa, que aceleran reacciones de reducción química e hidrólisis, respectivamente). 5.3. Modelo de la acción de las enzimas
La forma en que se une la enzima con el sustrato para catalizar las distintas reacciones ha sido explicada por distintos modelos. Entre ellos mencionaremos los dos siguientes:
5.3.1. El modelo de la "llave-cerradura"
La alta especificidad de las enzimas condujo a Emil Fisher en 1894 a deducir que ambas moléculas (enzima y sustrato) se complementangeométricamente, y sus formas moleculares encajan, exactamente, una con otra. Esto se conoce, comúnmente, como el modelo de " llave-cerradura", en el que la enzima es una especie de cerradura y el sustrato una llave que encaja de forma perfecta en la cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas (una enzima para cada sustrato y para cada reacción en condicionesdefinidas de temperatura, fuerza iónica y pH), falla al explicar la estabilización del estado de transición (E-S) que las enzimas logran.
5.3.2. El modelo del encaje inducido
En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura. Postula que las enzimas son estructuras bastante flexibles y, entonces, el sitio activo puede ser reformado por la interacción con el sustrato.Como resultado de esto, la estructura proteica que compone el sitio activo puede ser modificada en su estructura espacial, para lograr posiciones precisas que permitan a la enzima encajar en el sitio activo y llevar a cabo su función catalítica.
N
H
O
H
Figura 1. Modelo de llave-cerradura.
(a)
+ S + Enzima +
S
+ -
+
(b)
S -
+ + Enzima +
S
+
+ -...
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