Enzimas

ENZIMAS

ENZIMAS. Definiciones
ENZIMAS
? “catalizadores biológicos”
 Son
 generalmente de naturaleza proteica
 Catalizadores = sustancias que aceleran una reacción
química sin producir ningún otro cambio
Características de los
catalizadores:
 No alteran el equilibrio químico
 No son consumidos durante las reacciones que
catalizan
ENZIMAS: alta especificidad (reacción
sustrato)
y puedenser reguladas

y

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 Aceleran de forma muy selectiva y eficiente las reacciones
celulares

ENZIMAS. Definiciones
 Sustrato = reactivo que entra en la reacción enzimática
y sobre el cual actúa la enzima
 Sitio Activo = región que contiene los aminoácidos
encargados de catalizar la reacción

Sitio activo

ENZIMAS. Definiciones
 Cofactor = pequeñas moléculas que requieren algunas
enzimaspara su actividad
 iones inorgánicos (Fe+2, Mg+2, Mn+2, Zn+2)
 moléculas orgánicas = coenzimas
APOENZIMA + COFACTOR = HOLOENZIMA
grupo
prostético

GRUPOS PROSTÉTICOS: ión metálico o coenzima unido fuertemente a la enzima

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ENZIMAS
 Coenzimas → actúan como carriers transitorios de grupos
funcionales específicos
Coenzyme
NAD+, NADP+
FAD

Related vitamin Chemical reaction
NiacinOxidation-reduction
Riboflavin (B2) Oxidation-reduction

Thiamine pyrophosphate
Coenzyme A

Thiamine (B1)
Pantothenate

Aldehyde group transfer
Acyl group transfer

Tetrahydrofolate
Biotin
Pyridoxal phosphate

Folate
Biotin
Pyridoxal (B6)

Transfer of one-carbon groups
Carboxylation
Transamination

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Naturaleza
 proteínas globulares (en general)
 pueden presentar tamaños muy variables
actividad determinada por estructura 3D
 sitio activo: 3 – 4 aminoácidos involucrados en la catálisis
 agentes desnaturalizantes destruyen estructura 3D → se
pierde la actividad enzimática
 NO todos los catalizadores bioquímicos son proteínas
→ algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar
reacciones (subunidad 16 S de los ribosomas tiene actividad
peptidil-transferasa)

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Nomenclatur
a
Sistemática:
sufijo “asa” añadido al nombre del sustrato
 EC (Enzyme Commission) de la Unión Internacional de

Bioquímica
→ nombran a las enzimas con 4 nº de acuerdo
con sus propiedades catalíticas
 se dividen a las enzimas en 6 categorías principales → se
le asigna un nº (1 → 6) dependiendo del tipo de reacción
catalizada
 se subdividen en función del tipo de sustrato (2º nº) y elrequerimiento de coenzima (3º nº)
 finalmente se asigna un nº que hace referencia a la acción
específica que cataliza

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Clasificación

1. Oxidorreductasas (deshidrogenasa, peroxidasas,
oxidasas)
2. Transferasas (transaminasas, quinasas)
3. Hidrolasas (glucosidasas, lipasas, proteasas, esterasas)
4. Liasas (descarboxilasas, hidrogenasas)
5. Isomerasas (epimerasas)
6. Ligasas (sintetasas,carboxilasas)
Ej: L-lactato NAD+ oxidorreductasa (EC 1.1.1.27) se denomina
normalmente lactato deshidrogenasa

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Fuentes de obtención
 Animal (quimosina, renina, tripsina, lipasas)
 Vegetal (enzimas de cereales, papaína, bromelina)
 Microbiana (bacterias, hongos, levaduras)
 Recombinantes (Bacillus, Aspergillus,
Sacharomyces)

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Aplicaciones Industriales
 Alimentos (bebidas,carnes, lácteos, panificación, etc)
 Textil (“desencolado”, desteñir jeans)
 Cuero (depilación de la piel y “batido”)
 Detergentes y jabones en polvo (lipasas, amilasas)
 Farmacéutica y cosmética (cicatrización de heridas,
efectos antiinflamatorio, preparaciones digestivas)
 Tratamiento de efluentes industriales
 Química: Síntesis de antibióticos y productos de limpieza
 Producción debiocombustibles

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Industria Alimentaria
 Tiernización de carnes
 Panificación (elasticidad y textura del gluten, aumento del

volumen, reducción del amasado)

 Industria Cervecera (fermentación, “cuerpo”, espuma)
 Industria Láctea (coagulación de la leche, degradación de

lactosa, sabor y maduración de quesos)

 Obtención de jarabes de glucosa y fructosa (gaseosas, conservas

de frutas,...