Enzimas

TIPOS DE INHIBICIONES ENZIMATICAS
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas. Sin embargo, no todas las moléculas que se unen a lasenzimas son inhibidores; los activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad.
*Inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y elinhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero. Los inhibidores competitivos se pueden unir a (E), pero no a (ES). La inhibición competitivaaumenta el valor de Km (es decir, el inhibidor interfiere con la unión del sustrato), pero no afecta a la Vmax (el inhibidor no obstaculiza la catálisis en (ES) porque no se puede unir a (ES))

*Inhibición mixta se refiere a la combinación de dos tipos reversibles de inhibición enzimática, la inhibición competitiva y la inhibición no competitiva. El término mixta se usa cuando el inhibidor se puedeunir tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato. En la inhibición mixta el inhibidor se une a un lugar distinto del sitio activo en el que se une el sustrato. Matemáticamente, la inhibición mixta ocurre cuando ambos factores alfa y alfa-primo (introducidos en la ecuación de Michaelis-Menten representando la inhibición competitiva y no-competitiva respectivamente) están presentes(son mayores que la unidad). En un caso especial de inhibición mixta, los factores alfa y alfa-primo son iguales, entonces ocurre la inhibición no competitiva. Con este tipo de inhibición Km crece y Vmax decrece.
*La inhibición no competitiva (o alostérica) es un tipo de inhibición que reduce la tasa máxima de una reacción química (Vmax) sin cambiar la afinidad aparente de unión del catalizador porel sustrato (KmApp en el caso de una enzima de inhibición, véase cinética de Michaelis-Menten). La inhibición no competitiva normalmente se aplica a enzimas y difiere de la inhibición competitiva en que el inhibidor siempre se une a la enzima por un sitio diferente al centro activo de la enzima (este otro sitio se denomina sitio alostérico). Esto afecta a la tasa de la reacción catalizada por laenzima ya que la presencia del inhibidor produce un cambio en la estructura y la forma de la enzima. Este cambio en la forma implica que la enzima deja de ser capaz de unirse correctamente al sustrato. Esto reduce la concentración de enzima "activa" resultando en una disminución de la Vmax. En este tipo de inhibición, no hay competición entre en inhibidor y el sustrato, así que incrementar laconcentración del sustrato no produce un aumento de la tasa de actividad enzimática.

*La inhibición por sustrato y por producto es donde el sustrato o el producto de una reacción enzimática inhiben la actividad enzimática. Este tipo de inhibición puede seguir los patrones competitivos, no competitivos o mixtos. En la inhibición por sustrato hay una disminución progresiva de la actividad a altasconcentraciones de sustrato. Esto puede indicar la existencia de dos sitios de unión entre sustrato y enzima. Cuando hay poco sustrato, se ocupa el sitio de alta afinidad y sigue la cinética normal. Sin embargo, a altas concentraciones, el segundo sitio de inhibición se ocupa, inhibiendo a la enzima.[7] La inhibición por parte del producto es a menudo una característica reguladora en el metabolismo...