ENZIMAS
BIOQUIMICA I
Clase 2
PROFESOR: RUBEN DIAZ CABANILLAS
E-mail: ruben1603_@hotmail.com
DEFINICIÓN
LAS ENZIMAS son proteínas o RNA (ribozimas)
que se comportan como catalizadores muy potentes
y eficaces de las reacciones químicas de los
sistemas biológicos.
La CATÁLISIS ENZIMÁTICA es esencial para los
sistemas vivos. Agilizan una reacción rompiendo o
formando enlaces
Lamayoría de las R.Q. ocurrirían muy lento en
condiciones biológicamente significativas.
Hace posible que en condiciones fisiológicas tengan
lugar reacciones que sin catalizador requerirían
condiciones extremas de presión, temperatura o
pH.
Las biomoléculas son muy estables a pH neutro,
temperatura suave y ambiente acuoso
Características
Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeñacantidad y se recuperan indefinitivamente, no se
consumen o alteran
No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente
desfavorables, sino que solamente aceleran las que
espontáneamente podrían producirse.
Los enzimas son catalizadores específicos: cada
enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre
actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy
reducido de ellos.
EnzimasActúan sobre un sustrato formando un
complejo enzima-sustrato al unirse en
un lugar específico del sustrato el sitio
activo de la enzima
Las
enzimas
son
selectivas,
pocas
moléculas pueden interactuar con el sitio
activo y formar el complejo
Reacción con enzima
Clasificación
1. Oxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reducción).
2. Transferasas
(Transferencia de grupos
funcionales)
Si unamolécula se reduce, tiene que haber otra que se
oxide
•
•
•
•
grupos aldehídos
grupos acilos
grupos glucósidos
grupos fosfatos (kinasas)
Clasificación
3. Hidrolasas
(Reacciones de
hidrólisis)
4. Liasas
(Adición a los dobles
enlaces)
Transforman polímetros en monómeros.
Actúan sobre:
• enlace éster
• enlace glucosídico
• enlace peptídico
• enlace C-N
• Entre C y C
• Entre C y O
• Entre C y NClasificación
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerizacisn)
6. Ligasas
(Formación de enlaces, con
aporte de ATP)
•
•
•
•
Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C
Estructura
La
actividad
catalítica
depende de la integridad
de
su
conformación
proteica nativa
Si se desnaturaliza o
disocia en subunidades
pierde su actividad.
Estructuras 1°, 2°, 3° y
4° son esenciales
Estructuraapoenzima + grupo prostético
= holoenzima
Estructura
usos
Localización
Histoenzimología
por
Diagnósticos enfermedades
Catalizadores
en
síntesis
industrial
reacciones metabólicas
y su regulación
Estructuras
y
mecanismos de acción
Extractos se usa para
Estudios de :
Se pueden extraer sin
perder
actividad
biol{ogica
Distribución intracelular
de las enzimas
Reacción con y sin enzima
Cuando se forma esta interacción baja la energía
de activación necesaria para poder llevar a cabo
la reacción.
E n e r g ía d e
a c t iv a c ión
S in e n z im a
C o n e n z im a
C u r s o d e l a r e a c ci ó n
Cofactores e Inhibidores
Activadores (cofactores)- cambia la
forma de la enzima para formar el
complejo enzima-sustrato
pueden ser iones metálicos
de
origen
orgánico
se
llamancoenzimas
Cofactores e Inhibidores
Inhibidores- impiden la actividad de la
enzima, puede ser de dos formas
bloquea el sitio activo- competitiva
altera la forma del sitio activo pegandose a la
enzima en otro lugar y cambia la forma de la
enzima- no competitiva
Inhibición Competitiva
Inhibición No Competitiva
Catalasa
se encuentra en casi todas las células
aeróbicas
actúa rompiendo elperóxido de hidrógeno
en agua y oxígeno que se produce en las
células
catalasa
2 H2 O2
2 H2 O + O 2
Estados de transición y Barreras de reacción
¿Qué determina la velocidad de una reacción?
Barrera energética
Estado de transición
¿Qué hace un catalizador?
Cómo funcionan
Los enzimas disminuyen la energía de
activación de las reacciones
Reacción
•
el peróxido de hidrógeno se...
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