enzimas

Enzimologí
a

Las enzimas son:

La gran mayoría de las enzimas son proteínas.
Algunos ARN que pueden actuar como enzimas

C6H12O6 + 6 O2 -> 6CO2 + 6
H2 O

-2
ATP

∆G°´ -2870 kJ/mol

+ 2 NADH +
+ 2 ATP
+ 2 ATP
+ 2 NADH + H+

+
+
+

1 ATP
3 NADH + H+
1 FADH2

H+

Las
enzimas
son
proteínas
altamente
especializadas. Función: catálisis (o regulación
de la velocidad) de las reacciones químicas enlos seres vivos.

E+
S

[ES]

E+P

Las enzimas son proteínas que catalizan
reacciones químicas
 Muchas reacciones requerirían condiciones extremas de
presión, temperatura o pH sin catalizador, pero ocurren
en condiciones fisiológicas con enzimas.

Ej. Glc ----> CO2 + H2O en un calorímetro =

Ø

Las enz. aceleran a 1010 a 1014 veces más rápido que las
reacciones no catalizadas.
Ureasa en orina =1014 (significa que una reacción que
catalizada toma 1 segundo podría tomar 3 millones de años sin
estar catalizada).

Estructura de una enzima
Las proteínas enzimáticas están formadas por una gran cantidad de
aminoácidos (AA), que cumplen funciones diferenciadas:

No esenciales, estructurales, de unión y
catalíticas.
•Los AA no esenciales pueden ser reemplazados y, en
algunos casos, eliminados sinpérdida significativa en la
función o conformación de una enzima.
•Los AA estructurales = conformación de la enzima,
"forman su esqueleto".
•Los AA de unión = asociación entre la enzima y el sustrato.
•Los AA catalíticos = transformación del sustrato.

 Las enzimas son catalizadores
específicos: cada enzima cataliza un
solo tipo de reacción y casi siempre
actúa sobre
 un único sustrato o
 ungrupo muy reducido de ellos.

Sustrato: sustancia sobre la que actúa la enzima

Especificidad de función de las
enzimas

Mecanismo de la
reacción enzimática

En toda reacción química se produce
la transformación de una sustancia
inicial, denominada sustrato (S), en
una sustancia final o producto (P),
según la siguiente notación:

Reacción catalizada por una
enzima:
centro activo región concretade la enzima donde el sustrato
se une
Enzima y su
sustrato

E+S
P

Unión al centro
activo



ES

Formación de
productos



Complejo enzima-sustrato

E +

El centro activo comprende
 un sitio de unión formado por los aminoácidos que
están en contacto directo con el sustrato y
 un sitio catalítico, formado por los aminoácidos
directamente implicados en el mecanismo de la
reacción

Centroactivo: Es el sitio donde están los AA de
unión al S y los AA que median el efecto catalítico
de la enzima.
(uniones intermoleculares de la enzima c/el S en una
orientación tal que encajan correctamente, como las piezas en
un rompecabezas).

El sustrato se une a la enzima luego se
inicia la catálisis
Sitio de unión: es el que le da la especificidad a la
enzima

Sitio
catalític
o

Nomenclatura
Hayvarias formas de nombrar
una enzima:
 nombres particulares
 nombre sistemático
 código de la comisión de
enzimas (EC = Enzyme Comission) de
la UIB

Nombre sistemático: Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa
Donador

Aceptor
Número sistemático Grupo Subgrupo
Enzyme
Comission

Nombre común:

EC 2.7.1.1

Enzima

Sub-subgrupo

Hexokinasa

Nomenclatura:
nombres particulares
 Antiguamente,los enzimas recibían nombres
particulares, asignados por su descubridor.
 Ejemplos:

amilasa (hidrolisa el almidón)
glucoquinasa

Glc + ATP  Glc-6P + ADP
 Al ir aumentando el número de enzimas conocidas,
se hizo necesaria una nomenclatura sistemática
que informara sobre la acción específica de cada
enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

Nomenclatura:
nombre sistemático
Constaactualmente de 3 partes:


el sustrato preferente



el tipo de reacción catalizada



terminación "asa"

ejemplo: la glucoquinasa
ATP:glucosa fosfo transferasa
Glc + ATP  Glc-6P + ADP

Comisión de Enzimas
Nomenclatura: __.__.__.__.
El nombre es identificado por un código numérico:
 encabezado por las letras EC (enzyme commission)
 seguidas de cuatro números separados por puntos.
 el primer número...