Enzimas

6.3. Cinética enzimática
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Dependiendo del inhibidor que se considere, los valores de estas constantes de disociación pueden ser o no equivalentes. Existen dos formas deinhibición no competitiva: pura y mixta En la inhibición no competitiva pura, que es un fenómeno poco frecuente, ambos valores de Kt son equivalentes. La inhibición no competitiva mixta es de formacaracterística más complicada debido a que los valores de K{ son diferentes.
ANÁLISIS CINÉTICO DE LA INHIBICIÓN ENZIMÁTICA La inhi­bición competitiva, acompetitiva y no competitiva puede diferenciarse fácilmentecon representaciones dobles inversas (Fig. 6.11). En dos conjuntos de determinacio­nes de la velocidad, la concentración de la enzima se mantiene constante. En el primer experimento, se establece lavelocidad de la enzima sin inhibir. En el segun­do experimento, se incluye una cantidad constante de inhibidor en cada análisis enzimático. La Figura 6.11 detalla los diferentes efectos que tienen losinhibidores sobre la actividad enzimática. La inhibición competitiva aumenta la Km de la enzima y mantiene la Vmáx inalterada. (Esto se demuestra en las representaciones dobles inversas como undesplazamiento de la intersección horizontal.) En la inhibición acompetitiva se modifican ambas Km y Vraáx, aunque su cociente permanece igual. En la inhibición no competitiva, disminuye Vmáx (es decir, sedesplaza la intersec­ción vertical) y aumenta la Km (la Km no varía en los casos, poco habituales, en los que los valores de la k de unión a E y ES sean los mismos).
inhibición irreversible Lainhibición puede ser reversible o irre­versible. En la inhibición reversible (es decir, inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva), el inhibidor puede disociarse de la enzima debido a que se unemediante enlaces no covalentes. Los inhibidores irreversibles normalmente se unen covalentemente a la enzima, con frecuencia a una cadena lateral del lugar activo. Por ejemplo, las enzimas que...