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Enzimas
Curso de Bioquímica
Ingeniería Bioquímica
Dr. Cesar Soria Fregozo

FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS
Un catalizador es una sustancia que aumenta la
velocidad o rapidez de una reacción química, sin
verse alterada ella misma en el proceso global. La
mayor parte de los catalizadores biológicos (aunque
no todos ellos) son proteínas, y se denominan
enzimas.
Prácticamente todas las reacciones bioquímicasde
los sistemas biológicos requieren de una cantidad
de energía que permita su inicio. La función de un
catalizador es la de disminuir el requerimiento de
energía inicial necesaria para que un proceso se
lleve a cabo.

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
Un catalizador reduce la barrera de energia para una
reacción, con lo que aumenta la fracción de moléculas que
tienen la energía suficiente para alcanzar unestado de
transición y hacer que la reacción se vaya mas rapido.

Energía libre: cantidad de energía necesaria para llevar los reactivos al estado de
transición.
Estado de transición: energía necesaria y acomodo correcto de los átomos para generar
los productos.

DIFERENCIAS ENTRE CÁTALISIS QUÍMICA Y
ENZIMATICA

Las enzimas están sujetas a las mismas leyes de la
naturaleza que gobiernan otrassustancias; sin embargo,
aquellas difieren de las catálisis químicas en varios
aspectos, tales como:
1. Gran capacidad de reacción
2. Condiciones especificas de reacción (pH neutro, T menores a 100 C)
3. Especificidad
4. Capacidad de regulación (control alostérico, modificaciones covalentes).

INTERACCIÓN ENZIMA SUSTRATO

Modelo de llave y cerradura; supone un alto grado de semejanza entre la formadel sustrato y la geometría del sitio de unión en la enzima.
Modelo de ajuste inducido: la unión del sustrato induce un cambio conformacional
en la enzima cuyo resultado es un embonamiento complementario una vez que el
sustrato se ha unido. La distorsión de la enzima y el sustrato indican
conformaciones que se aproximan al estado de transición.

CARACTERISTICAS COMUNES DE LOS SITIOS
ACTIVOS DELAS ENZIMAS
El sitio activo de una enzima al ser la región que se une al
sustrato, contiene los residuos que participan directamente
en la producción y ruptura de enlaces. Grupos catalíticos.
1. Es de tamaño pequeño, constituido por una región de pocos
aminoácidos.
2. Es una entidad tridimencional: algunos aminoácidos
interactúan mas frecuentemente que otros con el sustrato debido
a la carga ocaracterística de sus grupos funcionales libres de la
cadena polipeptidica.
3. La unión E+S se da por numerosos fuerzas débiles.
4. Los sitios activos son hoyos o hendiduras: formación de un
complejo muy compacto.
5. Especificidad: un sustrato debe de tener una forma muy
adecuada para introducirse en el centro. Proceso de
reconocimiento dinamico.

FACTORES QUE CONTRIBUYEN A LA CATÁLISIS ENZIMATICAEFECTO DE PROXIMIDAD Y TENSIÓN
El sustrato debe de acercarse y orientarse de manera precisa a los grupos catalíticos del
lugar activo.
EFECTOS ELECTROSTÁTICOS
Las interacciones débiles reducen las fuerzas de atracción entre las moléculas del
complejo E+S, por lo que hay una disminución en la energía libre, lo cual acelera la
reacción.
CATÁLISIS ÁCIDO BÁSICA
Los grupos químicos pueden hacerse masreactivos añadiendo o eliminando un protón
(transferencia de protones en las sustituciones necleofilicas). Los sitios activos de las
enzimas tienen grupos de cadenas laterales que actúan como donadores o aceptores de
protones.
CATÁLISIS COVALENTE
En las enzimas el grupo nucleofilico de la cadena lateral forma un enlace covalente
inestable con el sustrato. Entonces el complejo E+S forma el producto.CONSTITUYENTES NO PROTEICOS EN LAS REACCIONES
ENZIMATICAS
Además del componente proteico, muchas enzimas requieren la
presencia de ciertos constituyentes no proteicos para funcionar como
catalizadores.
Grupos prosteticos; porción no aminoácida de una proteína que le
confiera alguna propiedad particular. Este se mantiene unido por fuerzas
no covalentes. Grupo hemo de la hemoglobina.
Cofactores;...