Escala Zoologica Del Cuy

Tema 4. Proteínas de la leche

Contenidos
1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8.

Introducción Biosíntesis Caseína Proteína del suero Otras proteínas La micela de caseína Métodos de análisis Propiedades funcionales
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1. Introducción
Proteína láctea Importancia
Fracción más importante y abundante de la leche excepto en rumiante que va a la par con los lípidos. Propiedades F-Q y funcionales derivadasde ellas • Estabilidad • Solubilidad • Desnaturalización Valor nutritivo Componentes minoritarios importantes (enzimas, Igs , inhibidores,...)
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95% PROTEÍNA NTOTAL 5% NNP (AA, derivados AA, aminas,...)

CASEÍNA PROTEÍNA TOTAL
~ 80% 26 g/kg pHi 4,6

αs1-CN αs2-CN β-CN κ-CN Otros (γ-CN, λ-CN) β-Lg α-La SA Igs Proteosa-Peptona

PROTEÍNAS SUERO
~ 20% 6 g/kg Sol. 4,6

PROTEÍNAS GLÓGULOGRASO (~0,35 g/kg) ENZIMAS
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2. Biosíntesis

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2. Biosíntesis
AA procedentes de la sangre (sobre todo esenciales como Met o Phe) y sintetizados enla glándula mamaria por intermediarios de ciclo del ácido cítrico y ruta glucolítica. Caseínas, α-La y β-Lg se sintetizan en los ribosomas del RER vía ADN y ARNm. Igs y SA proceden de la sangre Modificaciones co- y postranslacionales (Ap.Golgy) Liberación del péptido señal Fosforilación en Ser o Thr (proteínkinasa) Ser/Thr-X.Glu/SerP Glicosilación (glicosiltransferasa) Enlaces disulfuro (-S-S) de las Cys Incorporación de Ca2+ en α-La Las proteínas son transprotadas a la membrana apical, vía vesículas del Ap. Golgy y descargadas por exocitosis en el lumen alveolar.
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2. Biosíntesis

CONTROL HORMONAL Desarrollo de la glándulamamaria (estrógens, progesterona, HC) Insulina: estimula división celular del epitelio mamari Corticoides: efecto sobre receptores celulares que sintetizan los componentes de la leche Prolactina: iniciar y mantener la lactación Oxitocina: estimula contracción células epiteliales mamarias
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3. Caseína
Def.: proteína de la leche que precipita a pH 4,6 Propiedades
Todas tienen enlaces fosfato(fosfoproteínas) Proporción molar (4:1:4:1,6; αs1:αs2:β:κ) Posibilidad de enlaces hidrofóbicos (αs1 y β) Posibilidad de enlaces –S-S- (αs2 y κ) Hidrofobicidad y carga elevadas Estructura laxa y abierta, sin estructura organizada Prácticamente no pueden ser desnaturalizadas por que no tienen casi estructura 2a ni 3a Difieren en la distribución de la carga iónica y en la susceptibilidad a laagregación en presencia de Ca2+ Presencia de restos glicosilados (κ−CN) Gran heterogeneidad (fosforilación, glicosilación, proteolisis, variantes genéticas, especies moleculares proteicas,...)

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3. Caseína
Caseína Número de resíduos fosfato Sensibilidad al calcio 0,03 mol/L

αs1
8a9 +++

αs2
10 a 13 ++++

β
5 – a 4ºC + a 20ºC

κ
1a2 –––

Variación en la extinción específica a 280 nmcomo indicador de la desnaturalización por efecto de la urea

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Caseína αs1

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Caseína αs1

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Caseína αs1

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Caseína αs1
Estructura 1ª y 2ª (Mercier et al., 1971; Farrell et al., 1993)

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Caseína αs1
1 resíduo fosfoserilo

Zona hidrófoba Región con 6 resíduos P Estructura 3ª (Farrell et al., 1993) • 6-7 resíduos P en región muy ácida (43-80) con 12 funcionescarboxílicas • Segmento 100-199 muy hidrofóbico (7 de los 9 resíduos Tyr) con numerosas hojas β que permite explicar la fuerte propensión de esta caseína a asociarse entre ella misma a través de interacciones hidrofóbicas interproteínas por hojas β
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Caseína αs2

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Caseína αs2

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Caseína αs2

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Caseína αs2
Estructura 1ª (Brignon et al., 1977)

Estructura 2ª y 3ª(Rasmunsen et al., 1992)
Estructura paralela

Dímeros αs2-αs2 αs2-κ

Estructura antiparalela

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Caseína β

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Caseína β

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Caseína β

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Caseína β
Estructura 1ª y 2ª (Ribadeau-Dumas et al., 1972; Farrell et al., 1993)
Estructura 2ª poco ordenada: 7-13% hélices α y 13-22% hojas β, 1/3 curvaturas β y Prolil debido a numerosos enlaces Pro-Pro y Pro-X-Pro

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Caseína...