Estructura de las prote nas

Estructura de las proteínas


Estructura de las proteínas. Proyecto del Genoma Humano.
La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculasde proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamientoespecífico.Estructura de los aminoácidos[]

Estructura del aminoácidoglutamina.
Los aminoácidos, monómeros componentes del polímero proteína, son moléculas quirales constituidas por un átomo decarbono central, el Cα, que portan en éste un grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, además de un átomo de hidrógeno y una cadena lateral que les confiere sus características definitorias, y enfunción de la cual se clasifican.1
Los 20 α-L-aminoácidos proteinogénicos son los listados en la siguiente tabla:
Termodinámica del plegamiento[editar]
En condiciones fisiológicas, el proceso de plegamiento de una proteína globular está claramente favorecido termodinámicamente, esto es, el incremento deenergía libre global del proceso debe ser negativo (aunque alguno de sus pasos puede ser positivo).Este cambio se consigue equilibrando una serie de factores termodinámicos como la entropía conformacional, las interacciones carga-carga, los puentes de hidrógeno internos, las interacciones hidrofóbicas y las interacciones de van der Waals.2 .3
Entropía conformacional[editar]
Se define entropía conformacional del plegado como la disminución de la entropía, de la aleatoriedad en definitiva, duranteel paso desde una multitud de conformaciones de ovillo aleatorio hasta una única estructura plegada. La energía libre, representada en la ecuación ΔG = ΔH - T ΔS, demuestra que el ΔSnegativo realiza una contribución positiva a ΔG. Es decir, el cambio de entropía conformacional se opone al plegado. Por ello, el ΔG global, que debe ser negativo, se debe a que o bien ΔH es negativo y grande o a algúnotro aumento de la entropía con el plegado. En la práctica se dan ambas cosas.3
La fuente de ΔH negativo es el cúmulo de interacciones favorables energéticamente que se dan en el interior del glóbulo proteico, interacciones que suelen ser no covalentes.
Interacciones carga-carga[editar]
Artículo principal: Enlace iónico
Las interacciones carga-carga se dan entre grupos polares y cargados de lascadenas laterales de los aminoácidos componentes del polipéptido, puesto que los grupos carboxilo y amino del carbono alfa están implicados en el enlace peptídico. De este modo, dichos grupos ionizados se atraen y forman un equivalente a sales entre residuos del polipéptido: de hecho, se denominan a veces puentes salinos.3 Evidentemente, dichas interacciones desaparecen cuando el pH del medio estal que se pierde el estado de ionización del grupo; de hecho, esta es una de las causas de la desnaturalización rápida de las proteínas mediante adición de ácidos o bases, y subyuga a las proteínas a un entorno de un pH tamponado y moderado, que es el fisiológico, salvo excepciones, como puede ser el interiorlisosomal en el entorno subcelular4
Enlaces de hidrógeno internos[editar]
Artículoprincipal: Enlace de hidrógeno

Dos moléculas relacionándose mediante cuatro puentes de hidrógeno, representados mediante líneas de puntos.
Las cadenas laterales de muchos aminoácidos se comportan como donadores o como aceptores de enlaces de hidrógeno (es el caso de los grupos hidroxilo de la serina y los grupos amino de la glutamina, por ejemplo). Además, si los protonesamida o los carbonilos delarmazón polipeptídico no están implicados en el enlace peptídico, pueden interaccionar también en este tipo de uniones estabilizadoras.
Si bien los enlaces de hidrógeno son débiles en disolución acuosa.3 su gran número puede estabilizar, y lo hace, la estructura terciaria proteica.
Interacciones de van der Waals[editar]
Artículo principal: Fuerzas de Van der Waals
El denso empaquetamiento en el...