Estructura de las prote nas

ESTRUCTURA DE
LAS PROTEÍNAS
EQUIPO 4
Benny Alcocer
Gonzalo Aguirre
Eduardo Urbina
André Ávila
Rubí Martínez
Valeria Tamez

Generalidades
•

Las proteínas esta
formadas por
aminoácidos unidos
mediante enlaces
peptidicos.

•

Se clasifican según su
estructura.

Estructura Primaria
•

•

La secuencia de aminoácidos
de una proteína se denomina
estructura primaria de la
proteína.
Entenderla esimportante
porque muchas
enfermedades genéticas
provocan sintesis con
secuencias anómalas de
aminoacidos que causan un
plegamiento inadecuado y la
perdida o el deterioro de la
funcion normal.

Enlace peptídico
 Las proteínas se unen covalentemente

mediante enlaces peptidícos, que son
uniones amida entre el grupo  
α -carboxilo de un aminoacido y el grupo
 α –amino de otro.
 1.- Denominación delos Péptidos:

El extremo amino libre (N-terminal) de la
cadena peptidíca se escribe a la izquierda
y el extremo carboxilo (C-terminal libre a
la derecha.

rmación de un enlace peptídico

Características de un enlace peptidic
El enlace peptídico tiene un carácter parcial de
doble enlace, es decir,
que es más corto que un enlace sencillo y es rígido
y planar.

Estructura
secundaria
•

•

Laestructura secundaria o
nivel secundario de
organización estructural de
las proteínas ha sido definida
como la conformación
presente en regiones locales
del polipéptido o proteína,
que está estabilizada a través
de enlaces de hidrógeno
entre los elementos del
enlace peptídico.
Las estructuras secundarias
están mantenidas por enlaces
de Hidrógeno entre diferentes
grupos peptídicos,
específicamenteentre el
grupo N-H de un enlace
peptídico y el grupo carbonilo
(C=O) de otro enlace
peptídico.

Las más comunes son:

•
•
•

Hélice Ɑ
Lamina β
Giros β

Hélice Ɑ
Estructura espiral con
un esqueleto peptídico
enrollado, en el cual las
cadenas laterales de los
aminoácidos se
extienden hacia fuera
del eje central para
evitar interferir entre
sí.
Estabilizada por
puentes de hidrógeno.
Cada vuelta de lahélice
α contiene 3-6
aminoácidos.

Lamina β
•

•

•
•

Es otra forma de estructura
secundaria en la cual todos los
componentes de enlace
peptídico intervienen en
puentes de hidrógeno.
Esta formada por dos o más
cadenas peptídicas.
Laminas plegadas.
Se forma por el posicionamiento
paralelo de dos cadenas de
aminoácidos dentro de la misma
proteína

Giros β
•

•

•

•

•

Intervienen ladirección
de una cadena
polipeptídica.
Suelen encontrarse en
la superficie de las
moléculas proteicas.
Contienen residuos
cargados
Están compuestos
generalmente por 4
aminoácidos.
Se estabilizan mediante
la formación de puentes
de hidrógeno y enlaces
iónicos.

Motivos
(estructuras supersecundarias)
•

Un motivo es un elemento conservado en la
secuencia de aminoácidos, que
habitualmente se asocia conuna función
concreta. Los motivos se generan a partir
de alineamientos múltiples de regiones con
elementos funcionales o estructurales
conocidos, por lo que son útiles para
predecir la existencia de esos mismos
elementos en otras proteínas de función y
estructura desconocida.

Estructura terciaria
•

La estructura primaria de
una cadena polipeptídica
determina su estructura
terciaria.

•

Lapalabra –terciario- se
refiere al plegamiento de los
dominios (unidades básicas
de estructura y función) y a
la disposición final de los
dominios en el polipéptido.

•

Su estructura en disolución
acuosa es compacta y tiene
una elevada densidad de los
átomos en el centro de la
molécula.

Cadenas laterales
hidrófobas e hidrófilas
•

Las hidrófobas
están enterradas
en el interior,
mientras que lashidrófilas suelen
encontrarse en
general en la
superficie de la
molécula.

Dominios
•

Son unidades funcionales y
estructurales tridimensionales
fundamentales de los
polipéptidos, cuya longitud es
superior a 200 a.a., constan de
dos o más dominios.

•

El núcleo de un dominio está
constituido por combinaciones
de elementos estructurales
supersecundarios (motivos).

•

Cada dominio tiene las...