estructura de las proteinas

Estructura de las proteínas
La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento específico.
Estructura de las proteínas




Estructura de lasproteínas. Proyecto del Genoma Humano.
La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento específico.

Estructura de los aminoácidos


Estructuradel aminoácido glutamina.
Los aminoácidos, monómeros componentes del polímero proteína, son moléculas quirales constituidas por un átomo de carbono central, el Cα, que portan en éste un grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, además de un átomo de hidrógeno y una cadena lateral que les confiere sus características definitorias, y en función de la cual se clasifican.1
Los 20α-L-aminoácidos proteinogénicos son los listados en la siguiente tabla:
Nombre
Código
de tres
letras
Código
de una
letra
Abundancia
relativa
(%) E.C.
MW
pK
VdW volumen
(Å3)
Cargado,
Polar,
Hidrofóbico,
Neutro
Alanina
Ala
A
13.0
71
 
67
H
Arginina
Arg
R
5.3
157
12.5
148
C+
Asparagina
Asn
N
9.9
114
 
96
P
Aspartato
Asp
D
9.9
114
3.9
91
C-
Cisteína
CysC
1.8
103
 
86
P
Glutamato
Glu
E
10.8
128
4.3
109
C-
Glutamina
Gln
Q
10.8
128
 
114
P
Glicina
Gly
G
7.8
57
 
48
N
Histidina
His
H
0.7
137
6.0
118
P, C+
Isoleucina
Ile
I
4.4
113
 
124
H
Leucina
Leu
L
7.8
113
 
124
H
Lisina
Lys
K
7.0
129
10.5
135
C+
Metionina
Met
M
3.8
131
 
124
H
Fenilalanina
Phe
F
3.3
147
 
135
HProlina
Pro
P
4.6
97
 
90
H
Serina
Ser
S
6.0
87
 
73
P
Treonina
Thr
T
4.6
101
 
93
P
Triptófano
Trp
W
1.0
186
 
163
P
Tirosina
Tyr
Y
2.2
163
10.1
141
P
Valina
Val
V
6.0
99
 
105
H
Termodinámica del plegamiento
En condiciones fisiológicas, el proceso de plegamiento de una proteína globular está claramente favorecido termodinámicamente, esto es, elincremento de energía libre global del proceso debe ser negativo (aunque alguno de sus pasos puede ser positivo). Este cambio se consigue equilibrando una serie de factores termodinámicos como la entropía conformacional, las interacciones carga-carga, los puentes de hidrógeno internos, las interacciones hidrofóbicas y las interacciones de van der Waals.2 .3
Entropía conformacional
Se define entropíaconformacional del plegado como la disminución de la entropía, de la aleatoriedad en definitiva, durante el paso desde una multitud de conformaciones de ovillo aleatorio hasta una única estructura plegada. La energía libre, representada en la ecuación ΔG = ΔH - T ΔS, demuestra que el ΔS negativo realiza una contribución positiva a ΔG. Es decir, el cambio de entropía conformacional se opone alplegado. Por ello, el ΔG global, que debe ser negativo, se debe a que o bien ΔH es negativo y grande o a algún otro aumento de la entropía con el plegado. En la práctica se dan ambas cosas.3
La fuente de ΔH negativo es el cúmulo de interacciones favorables energéticamente que se dan en el interior del glóbulo proteico, interacciones que suelen ser no covalentes.
Interacciones carga-carga
Artículoprincipal: Enlace iónico.
Las interacciones carga-carga se dan entre grupos polares y cargados de las cadenas laterales de los aminoácidos componentes del polipéptido, puesto que los grupos carboxilo y amino del carbono alfa están implicados en el enlace peptídico. De este modo, dichos grupos ionizados se atraen y forman un equivalente a sales entre residuos del polipéptido: de hecho, se...