Estructura Terciaria De Proteínas

Estructura terciaria de proteínas
Al hablar de estructura terciaria nos referimos a la conformación tridimensional que llega a alcanzar un polipeptido debido a que es raro para una proteína entera permanecer con la estructura de a-hélice u hoja ß-plegada, por lo cual esto va a determinar en espacio tridimensional, de que modo las características estructurales secundarias (hélices, hojas,flexiones, giros y asas) se montan para formar dominios y como estos últimos se relacionan desde el punto de vista espacial entre si. Pero, ¿Qué es un dominio? Un dominio es una sección de estructura proteínica suficiente para desempeñar una tarea química o física en particular como la unión de un sustrato u otro ligando, estos van a tener una naturaleza modular en su mayoría y serán contiguos tanto ensecuencia primaria como en espacio tridimensional, El número de dominios de una proteína no está relacionado con el número de cadenas que esta tenga (la proteína del ejemplo tiene una sola cadena, pero tres dominios).
¿Como se adquiere y se pierde la estructura terciaria? La mayor parte de las proteínas pequeñas se desnaturalizan (es decir, pierden su estructura terciaria y por tanto resultaninútiles para su actividad) de forma reversible al aumentar la temperatura o la acidez del medio o al añadir agentes desnaturalizantes como la urea y el clorhidrato de guanidina. Por ejemplo cuando la ribonucleasa bovina se trata con urea 6M se destruye la estructura terciaria de la proteína y se obtiene el polímero en conformación de ovillo estadístico. Si se trata este polímero desnaturalizado conb-mercaptoetanol (reductor de puentes disulfuro) se obtiene una cadena enzimática totalmente inactiva con las cistinas totalmente reducidas. Si de este sistema se elimina el agente desnaturalizante y se deja que los grupos SH sean lentamente oxidados al aire, la cadena vuelve poco a poco a recobrar sus estructura tridimensional inicial (vease el esquema de la figura siguiente) lo que prueba que lasecuencia de aminoácidos en la estructura primaria condiciona totalmente la adquisición de la estructura terciaria. Los experimentos realizados para comprobar la conformación enzimática en función de la cantidad de desnaturalizante confirman que para este tipo de proteínas solo existen dos estados: proteína totalmente extendida (unfolded) o desnaturalizada y proteína totalmente plegada (folded) onativa de forma que siempre hay un equilibrio entre el estado flegado y el extendido.
Conformacion de la estructura Terciaria
La estructura terciaria de las proteínas está conformada por agrupaciones repetitivas de patrones de estructura secundaria, los cuales reciben el nombre de motivos (motifs)

De acuerdo a su topología, los motivos se pueden clasificar en cuatro grandes grupos:

All α formadopor solo α-hélices
All β formado por solo laminas β
α/β formado por α-helices y laminas β alternadas
α + β formado por α-helices y laminas β en desigual proporción

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

De tipo fibroso
De tipo globular

Las que son de tipo fibroso se caracterizan por tener una de las dimensiones mayor que las otras dos. Un ejemplo de este tipo son el colágeno, laqueratina o la fibroina que se encuentra en la seda.
Estas pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan solo introduciendo ligeras torsiones longitudinales como en las hebras de una cuerda.

Las estructura de tipo globular es la mas frecuente, aquí no existe una dimensión que predomine sobre las demás y su forma es aproximadamente esférica, un ejemplo de esta estructuraes la mioglobina. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructura al azar, α-helice y lamina β, acomodamientos y estructuras supersecundarias.
Como resultado de estas interacciones en las estructuras terciarias de tipo globular tenemos que:
Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molecula, evitando las interacciones con el disolvente, y...