Estructura tridimwnciona de las proteinads

tridimensional de las proteínas (2)
1. ¿Qué determina la forma en que una proteína globular está plegada, qué aminoácidos están presentes en las curvaturas? ¿Qué tipo de enlaces mantienen a las proteínas altamente plegadas en sus estructuras tridimensionales características?
Las proteínas globulares contienen diferentes tipos de estructuras secundarias. Los diferentes segmentos de una cadenapolipeptidica o de múltiples cadenas polipeptidicas, se doblan entre sí. Este doblamiento permite que la estructura sea compacta al compararla con los poli péptidos al estar completamente estirados. Los aminoácidos presentes son la prolina, triptofaono, serina y glicina. Las interacciones débiles presentes y enlaces covalentes como los enlaces disulfídicos.

2. Describa las principalescaracterísticas estructurales de la mioglobina, determinados por el análisis de difracción de rayos X. Contiene una cadena polipeptidica de 153 residuos de amino ácidos, y un grupo hemo. El análisis de rayos X, revelo la posición precisa de cada uno de los grupos R, que ocupan casi todo el espacio de la cadena doblada, que reflejan que su estructura se e estabiliza mas que todo por interaccioneshidrofobicas. Los grupos R hidrofobicos están adentro y los hidrofilicos están afuera de la molécula y están hidratados. En el interior, por restar compacto, las interacciones débiles fortalecen la estructura.

3. ¿Poseen todas las proteínas la misma estructura tridimensional? Describa las principales características de la forma en que están plegadas el citocromo c, la lisozima y la ribonucleasa, indicandoel tipo y porcentaje de las estructuras secundarias incluidas. No tienen la misma estructura tridimensional. Las diferencias en la estructura terciaria y en la secuencia de amino ácidos, reflejan las diferencias en función. Las tres moléculas son pequeñas y son fáciles de analizar.
• Citocromo c: proteína con grupo hemo unido covalentemente en dos lados, 40% del poli péptido en forma de hélicealfa y el resto contiene enlaces de forma β. Contiene 0% de conformación β
• Lisozima: 40% de sus residuos aminoácidos en forma hélice alfa, 12% estructura de conformación β, pero también cuatro enlaces disulfídicos, que contribuyen a la estabilidad. Las hélices alfa están en el lado de la molécula, y son el sitio activo.
• Ribonucleasa: La mayoría de residuos de aminoácidos en conformación β(35%), y muy pocos en forma de hélice α (14%). Tiene cuatro enlaces disulfídicos

En las proteínas pequeñas, los residuos hidrofobicos tienen menor probabilidad de estar protegidas en el interior hidrofobico y tienen menor potencial de interacciones débiles para estabilizarlas.

4. ¿Qué es desnaturalización y qué consecuencias funcionales tiene para una proteína?
Las estructuras de lasproteínas están hechas de manera que tienen cierta función en cierto ambiente celular. Al cambiar las condiciones de la célula, resulta en cambios estructurales de la proteína. La desnaturalización es la perdida de la estructura tridimensional suficiente para causar perdida de función. Se pueden desnaturalizar con calor, que afectan las interacciones débiles.

5. ¿Qué son proteínas homólogas? ¿Qué sepuede decir de su composición de aminoácidos, su conformación nativas y su función? ¿A qué se le llama aminoácidos invariantes y cuál es su importancia?

6.¿Qué es un ligando y qué efecto puede causar en una proteína globular cuando se une a esta?
Las funciones de muchas proteínas involucran la unión reversible a otras moléculas, que son los ligandos. Los ligandos pueden ser cualquier tipo demoléculas, incluyendo otras proteínas. Las interacciones entre la proteína y el ligando son criticas para la vida, tal como la respuesta rápida y reversible a los cambios en el ambiente y a las circunstancias metabólicas.

7. ¿Cómo se pliega un péptido durante o después de su síntesis para adoptar su conformación nativa? ¿Qué son chaperoninas y cuál su función?
Las proteínas son formadas...