Estructura

Bioquímica

CONCEPTO
polímeros formados por monómeros llamados aminoácidos. • Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan para formar miles de proteínas (muchos grupos funcionales: alcoholes, tioles, carboxiamidas, etc.) • Son las macromoléculas más versátiles de los seres vivos. Cada proteína tiene:  Una estructura funcional lógica y propia  Ciertas características comunes a lasdemás proteínas
• Son

FUNCIONES
Gran parte de la información genética de las células se expresa en forma de proteínas, las cuales desempeñan muy diversas funciones:

Enzimática  Hormonal  Reconocimiento de señales  Transporte  Estructural  Defensa  Movimiento  Reserva  Transducción de señales  Reguladora


CLASIFICACIÓN
• Diversa: Elevado número y diversidad de propiedades •Se basa en cuatro criterios:




 

Químico (composición)  Simples  Conjugadas (holoproteína = apoproteína + grupo prostético) - Glico-, lipo-, nucleoproteínas - Metalo-, hemo-, flavo-proteínas Estructural (forma) • Globulares • Fibrosas Físico (solubilidad) Función

CLASIFICACIÓN EN BASE A LA SOLUBILIDAD
 ALBÚMINAS: solubles en agua o en disoluciones salinas    

diluídas.GLOBULINAS: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución. PROLAMINAS: solubles en alcohol. GLUTELINAS: solubles en ácidos o bases diluidos. ESCLEROPROTEÍNAS: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas poseen 4 niveles de organización estructural:

• PRIMARIA: Secuencia de aminoácidos. Enlaces covalentes(enlaces

peptídicos y localización de puentes disulfuro). • SECUNDARIA: Plegado local (no incluye cadenas laterales). • TERCIARIA: Plegado global. • CUATERNARIA: Asociación de cadena.


También 2 niveles estructurales adicionales:

• DOMINIO PROTEICO • ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

CONFORMACIÓN PROTEICA
DISPOSICIÓN ESPACIAL DE LOS ÁTOMOS DE UNA PROTEÍNALa cadena de aminoácidos se encuentra parcialmente enrollada en regiones de estructura regular. A este plegado regular local se denomina ESTRUCTURA SECUNDARIA. Estas regiones se pliegan a su vez formando una estructura compacta específica. Este nivel superior de plegado es la ESTRUCTURA TERCIARIA.

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS REGULARES
• Diferentes tipos de hélices
(Hélice α) Fi (Ф) C-N = -57º Psi (ψ) C-C = - 47º • Dos tipos de lámina plegada (Lámina β) Fi (Ф) C-N = - 119-139º Psi (ψ) C-C = -113-135º

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

DISPOSICIÓN EN HÉLICE-α
• El esqueleto polipeptídico se
encuentra enrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula • Los grupos R de los aminoácidos sobresalen hacia el exterior • Es dextrógira • Tiene 3,6residuos/vuelta • Tiene 1,5 Amstrong (0,15 nm) entre vuelta y vuelta
“Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003

ESTABILIZACIÓN DE LA HÉLICE-α
 Enlaces de hidrógeno paralelos al eje: entre el O del carbonilo

(C=O) y el H de la amida (NH) del 4º residuo hacia adelante de la hélice (n y n + 4) 3,613

 Interacciones entre cadenas laterales

Estabilizan:
 Q+ próximas (3residuos) a Q Aminoácidos aromáticos próximos (3-4)  Aminoácidos pequeños ó sin carga (Ala, Leu)

Desestabilizan:
 Grupos R voluminosos

 Secuencias con densidad de carga del mismo signo
 Prolina (es rara)

PUENTES DE HIDRÓGENO PARA UNA HÉLICE - α

“Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed.
Reverté, S.A. 2003

PATRONES DE ENLACES DE HIDRÓGENO PARA 4 HÉLICES

“Bioquímica” Mathews, vanHolde y Ahern. Addison Wesley 2002

PROTEÍNA PRINCIPALMENTE EN HÉLICE - α

“Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003

DISPOSICIÓN EN LÁMINA PLEGADA β U HOJA β
 El esqueleto de la cadena polipeptídica se

encuentra extendido y dispuesto en zig-zag. FUERZAS QUE LA ESTABILIZAN:  Puentes de hidrógeno intercatenarios entre cadenas distintas o regiones alejadas de una...