Estructuras de las proteinas

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Estructura de las proteínas

Estructura de las proteínas. Proyecto del Genoma Humano.
La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que lasestabilicen y/o conduzcan a un plegamiento específico, distinto del espontáneo. Por ello, deriva de sus componentes, es decir de la propia estructura de los aminoácidos, de cómo interaccionan químicamente éstos, de forma jerarquizada y específica, y evidentemente está en relación con la función a acometer en el destino celular.
Contenido  [ocultar]  * 1 Estructura de los aminoácidos *2 Termodinámica del plegamiento * 2.1 Entropía conformacional * 2.2 Interacciones carga-carga * 2.3 Enlaces de hidrógeno internos * 2.4 Interacciones de van der Waals * 2.5 Interacciones hidrofóbicas * 3 Función de los enlaces disulfuro * 4 Niveles de estructuración * 4.1 Estructura primaria * 4.2 Estructura secundaria * 4.3 Estructura terciaria *4.4 Estructura cuaternaria * 5 Ángulos de rotación y representaciones de Ramachandran * 6 Dominios, motivos y otros elementos conformacionales * 7 Cinética del plegado de las proteínas * 8 Elementos moduladores * 8.1 Temperatura * 8.2 pH * 8.3 Chaperonas * 9 Clasificación estructural * 10 Determinación de la estructura proteica * 11 Investigación * 12 Referencias * 13 Véasetambién |
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[editar]Estructura de los aminoácidos

Estructura del aminoácido glutamina.
Los aminoácidos, monómeros componentes del polímero proteína, son moléculas quirales constituidas por un átomo de carbono central, el Cα, que portan en éste un grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, además de un átomo de hidrógeno yuna cadena lateral que les confiere sus características definitorias, y en función de la cual se clasifican.1
Los 20 α-L-aminoácidos proteinogénicos son los listados en la siguiente tabla:
Nombre | Código
de tres
letras | Código
de una
letra | Abundancia
relativa
(%) E.C. | MW | pK | VdW volumen
(Å3) | Cargado,
Polar,
Hidrofóbico,
Neutro |
Alanina | Ala | A | 13.0 | 71 |   | 67 | H |Arginina | Arg | R | 5.3 | 157 | 12.5 | 148 | C+ |
Asparagina | Asn | N | 9.9 | 114 |   | 96 | P |
Aspartato | Asp | D | 9.9 | 114 | 3.9 | 91 | C- |
Cisteína | Cys | C | 1.8 | 103 |   | 86 | P |
Glutamato | Glu | E | 10.8 | 128 | 4.3 | 109 | C- |
Glutamina | Gln | Q | 10.8 | 128 |   | 114 | P |
Glicina | Gly | G | 7.8 | 57 |   | 48 | N |
Histidina | His | H | 0.7 | 137 | 6.0 | 118 | P,C+ |
Isoleucina | Ile | I | 4.4 | 113 |   | 124 | H |
Leucina | Leu | L | 7.8 | 113 |   | 124 | H |
Lisina | Lys | K | 7.0 | 129 | 10.5 | 135 | C+ |
Metionina | Met | M | 3.8 | 131 |   | 124 | H |
Fenilalanina | Phe | F | 3.3 | 147 |   | 135 | H |
Prolina | Pro | P | 4.6 | 97 |   | 90 | H |
Serina | Ser | S | 6.0 | 87 |   | 73 | P |
Treonina | Thr | T | 4.6 | 101 |   | 93 | P |Triptófano | Trp | W | 1.0 | 186 |   | 163 | P |
Tirosina | Tyr | Y | 2.2 | 163 | 10.1 | 141 | P |
Valina | Val | V | 6.0 | 99 |   | 105 | H |
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[editar]Termodinámica del plegamiento
En condiciones fisiológicas, el proceso de plegamiento de una proteína globular está claramente favorecido termodinámicamente, esto es, el incremento de energíalibre global del proceso debe ser negativo (aunque alguno de sus pasos puede ser positivo). Este cambio se consigue equilibrando una serie de factores termodinámicos como la entropía conformacional, las interacciones carga-carga, los puentes de hidrógeno internos, las interacciones hidrofóbicas y las interacciones de van der Waals.2 .3
[editar]Entropía conformacional
Se define entropía...