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Publicado: 13 de mayo de 2013
Chaperone
De Wikipedia, la enciclopedia libre.
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Son acompañante proteínas .
A lo largo de la evolución de las células han incorporado mecanismos muy eficientes para evitar errores en la transmisión de la información genética para propagar la replicación, la transcripción y la traducción. Aún así, con todo este cuidado para asegurarse de que lasecuencia de aminoácidos es correcta, todavía es posible que una proteína no puede realizar sus funciones por error en el plegamiento. De hecho, una gran cantidad de proteínas que necesita ayuda para conseguir la configuración terciaria correcta.
Esta ayuda es proporcionada por una familia de proteínas que, además de ayudar a plegamiento de la proteína, la proteína dirige la destrucción, si nopuede comunicarse con la configuración correcta.
Estas proteínas se llaman acompañantes (chaperones son esos chicos que ayudaron a la noble renacentista complicado de usar la ropa y poner la enorme pelucas, y también compañeros salían con las chicas cuando salieron con un chico, tener relaciones sexuales para evitar. Generalmente acompañantes eran mujeres de edad avanzada Esta práctica era muycomún en los EE.UU.) y constituyen una familia de muchas proteínas diferentes con función similar:.. que utilizan la energía de hidrólisis de ATP a las proteínas desnovelar, permitiendo doblar de nuevo, esta vez en forma correcta o lugar correcto. Veamos algunos ejemplos de este mecanismo.
Índice
[esconder] 1 = no pagan nada 1.1 hsp70 ayuda en el plegamiento de proteínas
1.2 Lahsp60 y control de calidad
1.3 proteasomas: proteínas trituradoras
1.4 acompañante y proteasoma mantienen celular con todas las proteínas con el fin
1.5 Nomenclatura y ejemplos de chaperonas procariotas
1.6 Referencias
1.7 Véase también
[ edit ] nada que pagar =
Las proteínas auxiliares fueron descubiertas en experimentos en los que las células fueron sometidas a altatemperatura, aproximadamente 42 º C a las células vivas a 37 ° C en presencia de un aminoácido radiomarcado (35 S metionina). Después de que los perfiles de proteínas se analizaron por electroforesis y autorradiografía. A temperaturas más altas, la cantidad total de proteína sintetizada fue superior a la temperatura normal en el mismo período, lo que se esperaba. Sin embargo, es sorprendente que había ungrupo de proteínas que no era evidente antes, pero después de choque térmico apareció en cantidad a granel. Estas proteínas se identificaron, analizaron y se había determinado su función. Las proteínas que estaban hidrolisavam ATP y siempre se asocia con otras proteínas, también algunos plegables nueva síntesis en ayudarles.
Eran conocidos como proteínas de choque térmico o HSP (proteínas dechoque térmico de Inglés). Después de conocer su función, es fácil entender por qué aumentaron tanto en los choques térmicos cantidad: si se están sintetizando proteínas más y más rápido, lo más probable es que necesitan más ayuda.
Una vez que una familia de proteínas hsp se caracterizó, muchos de sus componentes fueron identificados sobre la base de la presencia de secuencias peptídicasconservadas. Por lo tanto, se encontró proteínas de choque térmico en el citosol, la mitocondria, el retículo endoplásmico.
La comparación de las diferentes proteínas de choque térmico o chaperonas, que se pueden clasificar en tres grupos: el hsp60, hsp90 la de la HPS70 y con un poco diferentes modos de acción.
[ editar ] ayuda en el plegamiento de la proteína Hsp70
Las proteínas máspequeñas son de hsp70, que se unen a secuencias hidrofóbicas expuestas y mantener la cadena de péptido desplegado hasta que pueda tomar la conformación tridimensional correcta.
Esta carabina tiene dos tareas importantes: plegables y ayudar a prevenir múltiples proteínas malformadas con secuencias hidrofóbicas expuestas, la formación de agregados, que además de inútil puede ser muy perjudicial. Se...
De Wikipedia, la enciclopedia libre.
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Son acompañante proteínas .
A lo largo de la evolución de las células han incorporado mecanismos muy eficientes para evitar errores en la transmisión de la información genética para propagar la replicación, la transcripción y la traducción. Aún así, con todo este cuidado para asegurarse de que lasecuencia de aminoácidos es correcta, todavía es posible que una proteína no puede realizar sus funciones por error en el plegamiento. De hecho, una gran cantidad de proteínas que necesita ayuda para conseguir la configuración terciaria correcta.
Esta ayuda es proporcionada por una familia de proteínas que, además de ayudar a plegamiento de la proteína, la proteína dirige la destrucción, si nopuede comunicarse con la configuración correcta.
Estas proteínas se llaman acompañantes (chaperones son esos chicos que ayudaron a la noble renacentista complicado de usar la ropa y poner la enorme pelucas, y también compañeros salían con las chicas cuando salieron con un chico, tener relaciones sexuales para evitar. Generalmente acompañantes eran mujeres de edad avanzada Esta práctica era muycomún en los EE.UU.) y constituyen una familia de muchas proteínas diferentes con función similar:.. que utilizan la energía de hidrólisis de ATP a las proteínas desnovelar, permitiendo doblar de nuevo, esta vez en forma correcta o lugar correcto. Veamos algunos ejemplos de este mecanismo.
Índice
[esconder] 1 = no pagan nada 1.1 hsp70 ayuda en el plegamiento de proteínas
1.2 Lahsp60 y control de calidad
1.3 proteasomas: proteínas trituradoras
1.4 acompañante y proteasoma mantienen celular con todas las proteínas con el fin
1.5 Nomenclatura y ejemplos de chaperonas procariotas
1.6 Referencias
1.7 Véase también
[ edit ] nada que pagar =
Las proteínas auxiliares fueron descubiertas en experimentos en los que las células fueron sometidas a altatemperatura, aproximadamente 42 º C a las células vivas a 37 ° C en presencia de un aminoácido radiomarcado (35 S metionina). Después de que los perfiles de proteínas se analizaron por electroforesis y autorradiografía. A temperaturas más altas, la cantidad total de proteína sintetizada fue superior a la temperatura normal en el mismo período, lo que se esperaba. Sin embargo, es sorprendente que había ungrupo de proteínas que no era evidente antes, pero después de choque térmico apareció en cantidad a granel. Estas proteínas se identificaron, analizaron y se había determinado su función. Las proteínas que estaban hidrolisavam ATP y siempre se asocia con otras proteínas, también algunos plegables nueva síntesis en ayudarles.
Eran conocidos como proteínas de choque térmico o HSP (proteínas dechoque térmico de Inglés). Después de conocer su función, es fácil entender por qué aumentaron tanto en los choques térmicos cantidad: si se están sintetizando proteínas más y más rápido, lo más probable es que necesitan más ayuda.
Una vez que una familia de proteínas hsp se caracterizó, muchos de sus componentes fueron identificados sobre la base de la presencia de secuencias peptídicasconservadas. Por lo tanto, se encontró proteínas de choque térmico en el citosol, la mitocondria, el retículo endoplásmico.
La comparación de las diferentes proteínas de choque térmico o chaperonas, que se pueden clasificar en tres grupos: el hsp60, hsp90 la de la HPS70 y con un poco diferentes modos de acción.
[ editar ] ayuda en el plegamiento de la proteína Hsp70
Las proteínas máspequeñas son de hsp70, que se unen a secuencias hidrofóbicas expuestas y mantener la cadena de péptido desplegado hasta que pueda tomar la conformación tridimensional correcta.
Esta carabina tiene dos tareas importantes: plegables y ayudar a prevenir múltiples proteínas malformadas con secuencias hidrofóbicas expuestas, la formación de agregados, que además de inútil puede ser muy perjudicial. Se...
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