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Introducción a.a
Una de las múltiples funciones de los a.a en las células vivientes es servir como unidades monómeras en las que se sintetizan cadenas polipeptidicas de proteínas, la mayoría de las proteínas contienen proporciones diferentes los 20 L-alfa-aminoácidos. Muchas proteínas contienen a.a L- alfa derivados de algunos de los 20 a.a básicos, estos aminoácidos poco habituales satisfacenfunciones especificas en las proteínas.
El tipo de a.a y el orden en el que se unen forman las propiedades biológicas de las proteínas
La alimentación humana debe contener cantidades adecuadas de 10 L-alfa- a.a ya que no somos capaces de sintetizarlos en las proporciones necesarias para mantener el crecimiento infantil o conservar la salud de los adultos. En forma de proteínas los a.a realizanuna multitud de funciones estructurales, hormonales y catalíticas esenciales para la vida.
Los L- aminoácidos participan en funciones como la trasmisión nerviosa, la regulación del desarrollo celular y en la biosíntesis de purinas, pirimidinas, porfirinas y la urea, los L a.a de péptidos de peso molecular bajos actúan como hormonas y los a.a D como los L están presentes en los antibióticospolipeptidos elaborados por los microorganismos.
Enfermedades
Los defectos genéticos en el metabolismo de los a.a conducen a trastornos graves como la fenilcetonuria(no me taboliza adecuadamente el a.a fenilalanina por la carencia de una enzima por que se acumula y por tanto se vuelve toxico para el SNC ocacionando daño cerebral.) y la enfermedad de la orina de jarabe de maple( es un trastornometabolico en el que el individuo no puede metabolizar los a.a leucina, isolecuina y valina lo cual lleva a una acumulación de ellas en la sangre y orina ocacionando que la orina tenga un olor a jarabe de maple es genético uno de los síntomas es que presenta letargo que es la sensación de falta de energía) , si no se tratan puede causar retraso mental y muerte temprana. Otros padecimientos pueden debersea la alteración de la capacidad para trasportar a.a específicos a las células, los defectos de transporte causan una excreción urinaria exagerada de uno o más a.a a lo que se denomina aminoaciduras.
Aminoácidos
Estructura de un a.a ( los dos grupos funcionales son ácidos débiles)





Las características de los a.a se miran por su cadena lateral o mas llamado su Radical R los aminoácidosson buenos amortiguadores, la titulación muestra la capacidad amortiguadora, solo un subconjunto de 20 constituye las unidades monomericas a partir de las cuales se construye el esqueleto básico de las proteínas polipeptidicas, todas las proteínas contienen diferentes proporciones de estos 20 L-alfa-a.a ciertas proteínas contienen además a.a L. alfa poco habituales originados en algunos de los20 a.a básicos mediante un procesamientos postraslacional ósea un proceso que tiene lugar después de la formación de un esqueleto polipeptidos, un ejemplo es la cistina. Estos a.a poco habituales cumplen funciones especificas en las proteínas donde se encuentran, algunos casos postraslacional son la metilación,la acetilación, la prenilacion, la carboxilacion y la fosforilacion.
CH3 no se disocia.Los a.a tienen grupos funcionales amino y carboxilo, en un alfa- a.a ambos están unidos al mismo átomo de carbono y solo a uno.
Se dice que el átomo de carbono como tiene 4 sustituyentes distintos es un carbono quiral por tanto le da actividad óptica que es la capacidad de rotar el plano de la luz polarizada a los a.a, con excepción de la glicina pues su R es un átomo de H
En las proteínassolo se encuentran los L- alfa a.a, los D a.a existen en la naturaleza e inclusive en antibióticos polipeptidicos.
El Ph del plasma sanguíneo o del liquido extracelular es de 7.4 y 7.1 y el grupo que se disocia es el acido carboxílico. Las especies iónicas prevalentes de los a.a en la sangre y en la mayoría de los tejidos
Estructura iónicamente correcta para un a.a a Ph fisiológico.




La...