Factores.

1 .- Explica cuáles son los principales factores que afectan a la actividad enzimática.
Los principales factores que afectan a la actividad enzimática son: Temperatura: Las reacciones controladas enzimáticamente tienen lugar dentro de un intervalo óptimo de temperaturas, fuera del cual o no suceden, o lo hacen lentamente. A temperaturas bajas, los enzimas carecen de energía cinética suficientepara encontrarse y unirse. Por el contrario, temperaturas elevadas hacen que el enzima se desnaturalice.
pH: Las reacciones metabólicas suceden, también, dentro de un intervalo óptimo de pH. Las variaciones de pH pueden influir de varias maneras: Si el centro activo contiene aminoácidos con grupos ionizados, varían con el pH. La ionización de aminoácidos que no estén en el centro activo puedeprovocar modificaciones en la conformación que también afecte a la actividad. El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
2 .- ¿Qué es un inhibidor y de cuántos tipos puede ser la acción que realizan?
Los inhibidores son sustancias específicas de distinta naturaleza, que se unen con el enzima en distintos puntos de este y disminuyen parcial o totalmente su actividad. Losinhibidores pueden ser algún tipo de ion, algún compuesto orgánico, y, con frecuencia, suele ser el producto final de la reacción. En este caso, a la acción del inhibidor se la denomina retroinhibición.
La acción que realizan los inhibidores se denomina inhibición, y puede ser de dos tipos: reversible e irreversible. Reversible: En este caso, el inhibidor se une con el enzima de forma temporal e impidesu normal funcionamiento; no se destruye el centro activo del enzima y éste recupera su actividad una vez eliminado el inhibidor. En este tipo de inhibición, el inhibidor se une al enzima mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno, iónicos, etc.) que se rompen con facilidad, quedando libre el enzima, que recupera su actividad. Irreversible: En este caso, el inhibidor se une de forma permanentecon el enzima mediante enlaces covalentes fuertes, alterando su estructura e inutilizándolo de forma indefinida; de ahí el nombre. A este tipo de inhibición también se la denomina envenenamiento del enzima.
3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima. Algunos enzimas llamados holoenzimas son proteínas conjugadas, en ellos se diferencian dos partes: una parte proteica denominada apoenzima, y unaparte no proteica que recibe el nombre de cofactor. Ambos componentes (apoenzima y cofactor) son inactivos por sí mismos. Para ser activas, han de estar unidas, formando el holoenzima. Atendiendo a su naturaleza química, los cofactores pueden ser: Iones metálicos (Fe2+, Mn2+, Mg2+, Zn2+, etc.) o moléculas sencillas. Moléculas orgánicas más o menos complejas. En este caso se llaman coenzimas. Cuandoel coenzima está unido a la apoenzima por enlaces covalentes, se denomina grupo prostético. Por lo tanto, podemos decir que, cofactores son la parte no proteica de las holoenzimas, mientras que los coenzimas solamente serán aquellos cofactores que son moléculas orgánicas y que se unen de forma temporal al apoenzima.
4 .- ¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tienesobre ella la cantidad de sustrato presente en el medio de reacción?
 La velocidad de una reacción enzimática se mide por el número de moléculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo. Esta velocidad depende de varios factores, entre los que destacan la eficacia del enzima y la concentración de moléculas de enzima y de sustrato. Manteniendo constante la concentración del enzima en unareacción catalizada, se observa que la velocidad de la reacción aumenta a medida que incrementamos la concentración de sustrato. Este aumento de la velocidad va haciéndose progresivamente más lento, hasta que, finalmente, grandes incrementos en la concentración de sustrato no aumentan de manera significativa la velocidad de la reacción. En este punto, decimos que se ha alcanzado la velocidad máxima...