farmacia

Enzimas y biocatálisis

Introducción
Las enzimas son proteínas encargadas de catalizar las
reacciones bioquímicas que tienen lugar en los seres
vivos.
Además de su importancia como catalizadores
biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la
energía de activación de una reacción química. Al
disminuir la energía de activación, seincrementa la
velocidad de la reacción.
La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son
reversibles. Por lo tanto, las enzimas aceleran la
formación de equilibrio químico, pero no afectan las
concentraciones finales del equilibrio.

Conceptos

1. Introducción

Conceptos
Enzima: Proteína catalizadora de RXNs químicas.
Coenzima y/o cofactor: Pequeñas moléculas
orgánicas einorgánicas que necesita la enzima
para su actividad biológica, y que no están
fuertemente unidas a la enzima (NAD+, NADP+,
FMN, FAD, TPP, CoA-SH, Fe2+/3+, Cu2+, Zn2+,
Mg2+, Mn2+, Ca2+, etc.
Apoenzima: Parte proteica de la enzima, sin el
cofactor o grupo prostético que la enzima requiera
para ser funcionalmente activa (parte inactiva).
Grupo prostético: Similar al cofactor pero éste
se encuentraunido covalente a la apoenzima.
Holoenzima: Enzima completa, que contiene una
apoenzima y su grupo prostético.

Cofactores más comunes

Zimógenos (proenzimas): Precursores
activables de la enzima:
Tripsógeno
→
Tripsina
Protrombina
→
Trombina
Proelastasa
→
Elastasa
Sustrato (S): Molécula sobre la cual actúa la
enzima para formar el (los) producto(s).
Sitio activo / centrocatalítico: Es un área
específica de la superficie de la enzima,
denominada endidura o bolsillo hidrofóbico,
dentro de la cual el S se une para experimentar la
reacción catalítica.
Isoenzimas: Son variantes estructurales de la
misma enzima, que actúa sobre el mismo S y
forma el P, pero con distinta afinidad.

1

Características
Enzima → Catalizador biológico que ↑ la
rapidez de una reacciónquímica sin sufrir
un cambio químico permanente en sí
mismas.

2. Características de
las enzimas

Una RXN en condiciones fisiológicas (Tº y
[ ] ↓, pH neutro) normalmente no se lleva a
cabo.

Ventajas de las enzimas
a)

b)

a)
b)
c)

Poder catalítico: 106 – 1012 veces más
rápidas → Sin catalizadores →
Catalizadores químicos.
Condiciones suaves:
Tº 5-50ºC, pH 6-9.Especificidad
Regulación de la actividad enzimática
Evolución: Tienen la capacidad de
regularse por una selección natural.

3. Nomenclatura y
clasificación

Nomenclatura y clasificación

Nomenclatura y clasificación
Hay varios criterios mediante los cuales se han
asignado los nombres de las enzimas:

De acuerdo a su complejidad las enzimas se
clasifican como:
1)

Nombre particular: Nombredel descubridor.

2)

Nombre común: S preferente, tipo de RXN realizada
y terminación “asa” (glucosa-fosfato-isomerasa).

3)

Nomenclatura del comité de la Unión Internacional
de Bioquímica y Biología Molecular

2

Nomenclatura del comité de la Unión Internacional de
Bioquímica y Biología Molecular

Nomenclatura del comité de la Unión Internacional de
Bioquímica y BiologíaMolecular

La Comisión Europea dio a conocer una nomenclatura
para las enzimas aceptada internacionalmente.

Las enzimas se clasifican en:
1)

Identificación de cada enzima por un código numérico,
encabezado por las letras EC (enzyme commission),
seguidas por cuatro números separados por puntos.
El primer número indica a cual de las seis clases
pertenece la enzima, el segundo a distintassubclases
dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren
a los grupos químicos específicos que intervienen en
la RXN.

1) Oxidorredutasas

2)
3)
4)

5)
6)

Oxidorreductasas: Transferencia de e-.
Transferasas: Transferencia de grupos funcionales.
Hidrolasas: RXNs de hidrólisis.
Liasas: RXNs de eliminación con la formación de
dobles enlaces.
Isomerasas: RXNs de...