FASEOLAMINA
Páginas: 25 (6123 palabras)
Publicado: 21 de octubre de 2015
OFICINA ESPAÑOLA DE
PATENTES Y MARCAS
19
11 Número de publicación:
2 259 360
51 Int. Cl.:
A61K 36/00 (2006.01)
ESPAÑA
TRADUCCIÓN DE PATENTE EUROPEA
12
T3
86 Número de solicitud europea: 02078977 .2
86 Fecha de presentación : 25.09.2002
87 Número de publicación de la solicitud: 1295535
87 Fecha de publicación de la solicitud: 26.03.2003
54 Título: Composiciones de faseolamina y métodospara utilizar las mismas.
30 Prioridad: 25.09.2001 US 962917
73 Titular/es: Pharmachem Laboratories, Inc.
265 Harrison Avenue
Kearny, New Jersey 07032, US
45 Fecha de publicación de la mención BOPI:
72 Inventor/es: Chokshi, Dilip
01.10.2006
45 Fecha de la publicación del folleto de la patente:
74 Agente: Justo Vázquez, Jorge Miguel de
ES 2 259 360 T3
01.10.2006
Aviso: En el plazo denueve meses a contar desde la fecha de publicación en el Boletín europeo de patentes, de
la mención de concesión de la patente europea, cualquier persona podrá oponerse ante la Oficina Europea
de Patentes a la patente concedida. La oposición deberá formularse por escrito y estar motivada; sólo se
considerará como formulada una vez que se haya realizado el pago de la tasa de oposición (art. 99.1 delConvenio sobre concesión de Patentes Europeas).
Venta de fascículos: Oficina Española de Patentes y Marcas. Pº de la Castellana, 75 – 28071 Madrid
1
ES 2 259 360 T3
DESCRIPCIÓN
Composiciones de faseolamina y métodos para
utilizar las mismas.
Las glicoproteínas (proteínas glicosadas) son
compuestos orgánicos compuestos por una proteína
y un hidrato de carbono conjuntamente unidos mediante unenlace covalente. Las proteínas glicosiladas
están presentes en matrices extracelulares y superficies celulares de muchas células. Los oligosacáridos
consisten en unas pocas unidades de monosacáridos
covalentemente unidos, como glucosa y ribulosa. Los
restos de oligosacáridos de glicoproteínas están implicados en una amplia gama de acontecimientos de
reconocimiento célula-célula y célula-matriz.
Laadición de hidratos de carbono como oligosacáridos a una proteína incluye una serie compleja de
reacciones que están catalizadas por glicosiltransferasas y glicosidasas unidas a membranas. Las glicosiltransferasas son enzimas que transfieren grupos de
azúcares a un aceptor, como otro azúcar o una proteína. Las glicosidasas son enzimas que suprimen grupos de azúcares. Los tipos y cantidades deazúcares que están unidos a una proteína dada dependen
del tipo de célula en que es expresada la glicoproteína. Además, los tipos de enlaces usados para unir diversos grupos de azúcares conjuntamente contribuyen
también a la complejidad de la glicosilación.
Las actividades biológicas de muchas glicoproteínas que no son detectablemente diferentes en los hidratos de carbono son suprimidas. Sin embargo, laglicosilación de proteínas puede tener varios efectos.
Los hidratos de carbono a menudo alargan la vida biológica de una proteína disminuyendo la velocidad de
desaparición de la proteína de la sangre. Además, los
hidratos de carbono pueden ayudar a una proteína a
plegarse apropiadamente, estabilizan una proteína o
afectan a las propiedades físicas como la solubilidad
o la viscosidad de unaproteína.
La faseolamina es una glicoproteína que se encuentra principalmente en las habas de riñón blancas
y rojas y se conoce que es un inhibidor de amilasa. La
amilasa es una enzima responsable de la descomposición o digestión del almidón. El almidón es la principal fuente de hidratos de carbono en la dieta humana. La digestión del almidón comienza en la boca. La
alfa-amilasa presente en la salivahidroliza al azar los
enlaces glucosídicos α(1→4) del almidón excepto para los enlaces más externos y los próximos a las ramificaciones.
En el momento en que los alimentos masticados
a fondo alcanzan el estómago, la longitud media de
la cadena de almidón es reducida desde varios miles
hasta menos de ocho unidades de glucosa. El nivel de
acidez en el estómago inactiva la alfa-amilasa. La digestión...
PATENTES Y MARCAS
19
11 Número de publicación:
2 259 360
51 Int. Cl.:
A61K 36/00 (2006.01)
ESPAÑA
TRADUCCIÓN DE PATENTE EUROPEA
12
T3
86 Número de solicitud europea: 02078977 .2
86 Fecha de presentación : 25.09.2002
87 Número de publicación de la solicitud: 1295535
87 Fecha de publicación de la solicitud: 26.03.2003
54 Título: Composiciones de faseolamina y métodospara utilizar las mismas.
30 Prioridad: 25.09.2001 US 962917
73 Titular/es: Pharmachem Laboratories, Inc.
265 Harrison Avenue
Kearny, New Jersey 07032, US
45 Fecha de publicación de la mención BOPI:
72 Inventor/es: Chokshi, Dilip
01.10.2006
45 Fecha de la publicación del folleto de la patente:
74 Agente: Justo Vázquez, Jorge Miguel de
ES 2 259 360 T3
01.10.2006
Aviso: En el plazo denueve meses a contar desde la fecha de publicación en el Boletín europeo de patentes, de
la mención de concesión de la patente europea, cualquier persona podrá oponerse ante la Oficina Europea
de Patentes a la patente concedida. La oposición deberá formularse por escrito y estar motivada; sólo se
considerará como formulada una vez que se haya realizado el pago de la tasa de oposición (art. 99.1 delConvenio sobre concesión de Patentes Europeas).
Venta de fascículos: Oficina Española de Patentes y Marcas. Pº de la Castellana, 75 – 28071 Madrid
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ES 2 259 360 T3
DESCRIPCIÓN
Composiciones de faseolamina y métodos para
utilizar las mismas.
Las glicoproteínas (proteínas glicosadas) son
compuestos orgánicos compuestos por una proteína
y un hidrato de carbono conjuntamente unidos mediante unenlace covalente. Las proteínas glicosiladas
están presentes en matrices extracelulares y superficies celulares de muchas células. Los oligosacáridos
consisten en unas pocas unidades de monosacáridos
covalentemente unidos, como glucosa y ribulosa. Los
restos de oligosacáridos de glicoproteínas están implicados en una amplia gama de acontecimientos de
reconocimiento célula-célula y célula-matriz.
Laadición de hidratos de carbono como oligosacáridos a una proteína incluye una serie compleja de
reacciones que están catalizadas por glicosiltransferasas y glicosidasas unidas a membranas. Las glicosiltransferasas son enzimas que transfieren grupos de
azúcares a un aceptor, como otro azúcar o una proteína. Las glicosidasas son enzimas que suprimen grupos de azúcares. Los tipos y cantidades deazúcares que están unidos a una proteína dada dependen
del tipo de célula en que es expresada la glicoproteína. Además, los tipos de enlaces usados para unir diversos grupos de azúcares conjuntamente contribuyen
también a la complejidad de la glicosilación.
Las actividades biológicas de muchas glicoproteínas que no son detectablemente diferentes en los hidratos de carbono son suprimidas. Sin embargo, laglicosilación de proteínas puede tener varios efectos.
Los hidratos de carbono a menudo alargan la vida biológica de una proteína disminuyendo la velocidad de
desaparición de la proteína de la sangre. Además, los
hidratos de carbono pueden ayudar a una proteína a
plegarse apropiadamente, estabilizan una proteína o
afectan a las propiedades físicas como la solubilidad
o la viscosidad de unaproteína.
La faseolamina es una glicoproteína que se encuentra principalmente en las habas de riñón blancas
y rojas y se conoce que es un inhibidor de amilasa. La
amilasa es una enzima responsable de la descomposición o digestión del almidón. El almidón es la principal fuente de hidratos de carbono en la dieta humana. La digestión del almidón comienza en la boca. La
alfa-amilasa presente en la salivahidroliza al azar los
enlaces glucosídicos α(1→4) del almidón excepto para los enlaces más externos y los próximos a las ramificaciones.
En el momento en que los alimentos masticados
a fondo alcanzan el estómago, la longitud media de
la cadena de almidón es reducida desde varios miles
hasta menos de ocho unidades de glucosa. El nivel de
acidez en el estómago inactiva la alfa-amilasa. La digestión...
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