Ferredoxina

Ferredoxina estructura y función
Proteína hierro-azufre
Las proteínas hierro-azufre son proteínas que se caracterizan por la presencia de centros hierro-azufre que contienen grupos sulfuro unidos acentros de dos a cuatro átomos de hierro en estados de oxidación variables. Los centros hierro-azufre se encuentran en una variedad de metaloproteínas, como la ferredoxina, NADH deshidrogenasa,hidrogenasas, coenzima Q-citocromo c reductasa, succinato-coenzima Q reductasa y nitrogenasa.
Los centros de hierro-azufre son más conocidos por su papel en las reacciones de oxidación-reducción en eltransporte de electrones mitocondrial. Tanto el complejo I como el complejo II de la fosforilación oxidativa tienen múltiples centros Fe-S. También poseen muchas otras funciones, entre ellas lacatálisis como en el caso de la aconitasa, la generación de radicales como en las enzimas dependientes de SAM, y como donantes de azufre en la biosíntesis del ácido lipoico y la biotina. Además, algunasproteínas Fe-S regulan la expresión génica. Las proteínas Fe-S son vulnerables al ataque del óxido nítrico biogénico.

Estructura
En casi todas las proteínas Fe-S, los centros de Fe son tetraédricos ylos ligandos son azufres de grupos tiolato de los residuos de cisteina. Los grupos sulfuro poseen dos o tres enlaces de coordinación. Son comunes tres diferentes tipos de centros Fe-S con estascaracterísticas.

Centro 2Fe-2S
El más simple sistema polimetálico, son proteínas globulares de pequeño tamaño., el centro [Fe2S2], está constituido por dos iones de hierro enlazados a dos iones de azufrey coordinados por cuatro ligandos de cisteína (Fe2S2 en ferredoxinas) o por dos cisteínas y dos histidinas (en las proteínas de Rieske).

Las proteínas oxidadas contienen dos iones Fe3+, mientrasque la proteína reducida contiene solo un Fe3+ y un Fe2+.

Centro 3Fe-4S
Existen varias proteínas que contienen centros [Fe3S4], las cuales presentan un ion de hierro menos que la forma de...