Fibrosis quistica


FIBROSIS QUISTICA


Un grupo de investigación en la Universidad de Columbia, en Nueva York, se encuentra estudiando la función de los aminoácidos que forman la proteína transmembranal del canalde transporte de cloro que regula la conductancia del ion cloruro (Cl-) de este canal transmembranal relacionado con la Fibrosis Quística (CFTR). Para ello mutaron 9 residuos aminoácidos consecutivosen el segmento M1 de la proteína transmembranal. Los 9 aminoácidos (aa), uno a la vez, fueron cambiado por cisteína y a cada una de las cisteínas (una por vez) se le hizo reaccionar con el siguientereactivo altamente hidrófilico: metano tiosulfato (MTS) que es un reactivo específico para enlazarse al grupo sulfidrilo de la cisteína. El MTS se presenta en dos versiones: una con una punta librepositivamente cargada que se llama: MTS-etil amonio y otro con una punta libre cargada negativamente que se llama: MTS-etil sulfonato. MTSEA+ y MTSES- respectivamente.
Cuando El MTSEA+ o el MTSES- esaplicado a la proteína sin mutaciones (normal o wild type) la conductancia a través del poro se mantiene completamente normal. Si el MTSES- es aplicado a la proteína con la mutación Q98C (cambio de laglutamina en la posición 98 por cisteína) la conductancia a través del poro cae abruptamente. Cuando el reactivo MTSEA+ es aplicado a la proteína con la mutación K95C la conductancia incrementa demanera dramática. Por el contrario cuando el reactivo MTSEA+ es aplicado al mutante G91C la conductancia cae abruptamente como en el caso del mutante Q98C con el reactivo MTSES-. Tenga en cuenta que losotros seis residuos de aa que fueron mutados a cisteína no reaccionaron con los dos tipos de MTS.
¿Cuál es su conclusión sobre estos experimentos para determinar que aa están implicados en laconductancia del ion Cl- en el modulador de la conductancia CFTR?

Respuesta:
Los aminoácidos involucrados con una variación en la conductancia a través de los canales de Cl- son:
La Glisina (G) 91,...