fisioterapia

HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una proteína de vital importancia para el transporte de O2 del aparato respiratorio a los tejidos, así como del transporte del CO2 hacia los pulmones para serexpulsados. Esta presente en altas concentraciones en los glóbulos rojos.
1.-Estructura: Constituida por 4 cadenas polipeptidicas: 2 alfa y 2 beta; 2alfa y 2 gamma; 2 alfa y 2 gamma. Las 4 cadenas contienenel Hem (grupo prostético) que proporciona un color rojo a los hematíes, el átomo ferroso (+2) se encuentra en estado de oxidación y forma 5 o 6 enlaces.
2.-Genética y Síntesis: Cada una de lascadenas polipeptidicas de la Hb cuenta con genes propios, todos los genes funcionales de la globina constan de 3 exones (codificadores) y 2 intrones ( no se traducen). La causa mas común de lashemoglobinopatías es la mutación puntual, y puede inducir un cambio en un aminoácido de la globina resultante.
El grupo Hem se sintetiza en todos los tejidos, su mayor producción se encuentra en la medula óseay el hígado, es una molécula plana que consta de un hierro ferroso y un anillo tetrapirrolico.
3.-Transporte de oxigeno y dióxido de carbono: Por cada litro de sangre hay 150 gr de Hb, cuando la Hbesta oxigenada se dice que esta relajada (R), y cuanto esta desoxigenada se dice que esta tensa (T). Esta afinidad del Hb y el O2 esta influenciada por concentraciones de H+ y CO2, aumento detemperatura, disminución de PH
4.-Efecto Bohr: Establece que a un PH menor la Hb se unirá al oxigeno con menos afinidad, un aumento del CO2 en la sangre lleva a una disminución del PH.
5.-2.3Difosfoglicerato DPG: Este compuesto fosforilado se encuentra en el eritrocito, funciona como un efector alosterico para la Hb, las variaciones de la concentración desempeñan un papel fundamental en laadaptación a la hipoxia y la afinidad por el oxigeno declina.
6.-Hemoglobinopatias: producidas por el simple cambio de un aminoácido y son de carácter hereditario. Asi las podemos clasificar:
Talasemia: Se...