gammaglobulinas

Gammaglobulinas
Son proteínas globulares presenten en el suero sanguíneo que migran a la región gamma (la cargada mas positivamente) en la Electroforesis. En un determinado momento, el término degammaglobulinas se empleó como sinónimo de inmunoglobulinas, ya que la mayoría de las gammaglobulinas son inmunoglobulinas. Pero dado que algunas inmunoglobulinas presentan una movilidadelectroforética alfa o beta, esa nomenclatura está cayendo en desuso (1).  Las gammaglobulinas son una solución concentrada de anticuerpos, en su mayoría, inmunoglobulinas G.
Estructura de inmunoglobulinas
Lasinmunoglobulinas son glucoproteínas y constituyen hasta un 20% de las proteínas sanguíneas y son producidas por linfocitos B.
Están compuestas por 4 cadenas polipeptídicas, dos copias idénticas decada una de dos cadenas polipeptídicas distintas. Dos cadenas ligeras (L) de secuencia idéntica se combinan con dos cadenas pesadas (H), se unen para formar la estructura . Las cuatro cadenas estánconectadas cavalentemente por puentes disulfuro. (2)
Las cadenas pesadas (H) se dividen en dominios (secuencia de aminoácidos variable) y , , y . Las cadenas ligeras se dividen en dominos (secuencia deaminoácidos variable) y (secuencia de aminoácidos constante). Los centros de fijación de antígeno son . (3)
La diferencia entre las secuencias de las regiones de diferentes clases deinmunoglobulinas son las responsables de las diferentes características físicas de cada clase. Las diferentes cadenas H se designan α, δ, ε, γ y μ según se encuentren en las clases de inmunoglobulinas IgA, IgD,IgE, IgG e IgM, respectivamente.
Sitios de unión de antígeno por molécula (3)
Los dominios variables terminales de cada par de cadenas contienen un centro de fijación de antígeno; existen, por lotanto, dos centros de fijación. Esto se ha demostrado por tratamiento de las inmunoglobulinas con la enzima proteolítica papaína.
La molécula de anticuerpo se escinde en 3 fragmentos: 2 idénticos y...