Generalidades de las enzimas

Las enzimas
Acuña Areán María José.

Introducción
Las enzimas son biopolímeros que catalizan las reacciones químicas que hacen la
vida posible como se conoce. La presencia y conservación de un conjunto completo
y equilibrado de enzimas son esenciales para la desintegración de los nutrientes a
fin de proporcionar la energía y las unidades químicas de construcción; para el
ensamble de esasunidades de construcción y para el aprovechamiento de la
energía para impulsar la motilidad celular y la contracción del músculo. (Murray,
Granner, & Rodwell, 2007)
Generalidades de las enzimas
Al igual que todos los catalizadores, las enzimas no se consumen, ni se modifican
en forma permanente como consecuencia de su participación en una reacción.
Además de ser muy eficaces, las enzimastambién son catalizadores
extremadamente selectivos. A diferencia de la mayor parte de los catalizadores
utilizados en la química sintética, las enzimas son específicas tanto para el tipo de
reacción catalizada como para un solo sustrato o un pequeño conjunto de sustratos
estrechamente relacionados. La especificidad exquisita de los catalizadores
enzimáticos dota a las células vivas de lacapacidad para que al mismo tiempo
conduzcan y controlen en forma independiente una amplia diversidad de procesos
químicos.
Muchas enzimas contienen moléculas no proteínicas que se relacionan de manera
directa en la unión o catálisis del sustrato. Los denominados grupos prostéticos,
cofactores y coenzimas amplían el repertorio de capacidades catalíticas más allá de
las que ofrece el númerolimitado de los grupos funcionales presentes en las
cadenas laterales aminoacílicas de los péptidos.
La extrema especificidad por el sustrato y el alto desempeño catalítico de las
enzimas refleja la existencia de un ambiente delicadamente ajustado a una sola
reacción. Este medio, conocido como sitio activo, toma por lo regular la forma de
una hendidura o bolsa. La configuración tridimensional delsitio activo protege a los
sustratos contra el disolvente y facilita la catálisis.
Los grupos prostéticos se distinguen por su incorporación fuerte y estable en la
estructura proteínica mediante fuerzas covalentes y no covalentes.
Los cofactores cumplen funciones similares a las de los grupos prostéticos pero se
enlazan de una manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato como elATP.

Las coenzimas sirven como lanzaderas reciclables, o reactivos de transferencia de
grupos, que transportan muchos sustratos desde el lugar donde se generan hasta
el punto donde se utilizan.
Las enzimas utilizan diferentes combinaciones de cuatro mecanismos generales
para lograr el aumento espectacular de las velocidades de catálisis de las
reacciones químicas: catálisis porproximidad, catálisis ácido-base, catálisis por
deformación y catálisis covalente.
Cuando los sustratos se aproximan y se unen con una enzima inducen un cambio
conformacional, esto lo explico Daniel Koshland en su modelo del ajuste inducido
tomando en cuenta la rigidez del sitio activo. (Murray, Granner, & Rodwell, 2007)
Clasificación y nomenclatura
Los nombres comunes usados para las enzimasdescriben el tipo de reacción
catalizada seguido por el sufijo –asa. Muchos modificadores nombran el sustrato
específico en cuestión, otros identifican el origen de la enzima, su modo de
regulación o designan una característica de su mecanismo de acción.
Para atender ambigüedades, la International Union of Biochemists (IUB) elaboró un
sistema complejo sin ambigüedades de nomenclatura enzimática, enel cual cada
enzima tiene un nombre único y un número de código que identifica el tipo de
reacción catalizada y los sustratos que intervienen. Las enzimas se agrupan en seis
clases:
1. Las oxidorreductasas catalizan oxidaciones y reducciones.
2. Las transferasas catalizan la transferencia de grupos como glucosilo o metilo
o grupos fosforilo.
3. Las hidrolasas catalizan la ruptura...