GUIA PROTEINAS CUARTO 2015

Páginas: 10 (2438 palabras) Publicado: 27 de junio de 2015
 LICEO BICENTENARIO ORIENTE
DEPARTAMENTO DE CIENCIAS
Yazmín Espinoza M.
GUIA N°1: “ESTRUCTURA QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS” 4° Medio

NOMBRE:……………………………………………………………………… CURSO:……………………… FECHA:…………….

Objetivo: Comprender la composición, clasificación y las funciones de los diferentes tipos deproteínas en los procesos vitales de nuestro organismo.

I. ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?
Son macromoléculas, polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por enlaces covalentes de tipo peptídico, en un número que varía entre 50 hasta más de mil aminoácidos.

II. ¿Que Son Los Aminoácidos?
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) un grupo amino (-NH2), un radical y uncarbono central.
Las moléculas radicales son moléculas de
diferente naturaleza química que hace la
diferencia entre los aminoácidos.
Los aminoácidos son compuestos ANFÓTEROS,
porque puede comportarse como ácido o como
base según sea el pH de la solución en que se
encuentran.
Son solubles en agua, incoloros y cristalizables.

III. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS:

A) AMINOÁCIDOS ESENCIALES YNO ESENCIALES:
El ser humano puede sintetizar 11 de los 20 aminoácidos empleados en la síntesis de las proteínas, son los aminoácidos no esenciales. Aquellos que no pueden sintetizarse se llaman aminoácidos esenciales y deben obtenerse de alimentos como carne, leche, huevo etc. Son aminoácidos esenciales: fenilalanina ,isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano,valina etc.B) EN FUNCIÓN DE LAS CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS DE SUS RADICALES R, los aminoácidos se clasifican en:
 
Grupo I  Aminoácidos apolares: Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no poseen cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua.




Grupo II. Aminoácidos polares noionizables: Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua.


 
Grupo III Aminoácidos polares ácidos.  Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos seencuentran cargados negativamente.


  
Grupo IV Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están cargados positivamente.





IV. EL ENLACE PEPTÍDICO:
Cuando reaccionan el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro ambos aminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico.Se trata de una reacción de condensación en la que se produce una amida y una molécula de agua. La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido.


El enlace peptídico es un enlace muy fuerte y resistente que se comporta como un doble enlace y no permite el giro.

V. PÉPTIDOS:
La unión de dos o más aminoácidos (aa) hasta un máximo de 100 mediante enlaces peptídicos da lugar a los péptidos.
2aa                          Dipéptido
3 aa                          Tripéptido
de 4 a 10 aa                 Oligopéptido
de 10 a 100 aa              Polipéptido

A partir de 100 aminoácidos la sustancia recibe el nombre de proteína propiamente dicha.




VI. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:

A. ESTRUCTURA PRIMARIA: Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminoácidos de una proteína. Va aser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína.
La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de los aminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente.



En toda cadena polipeptídica, el primer aminoácido, aminoácido amino...
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