Hacinamiento en ciudades

PRACTICA 2 : PROTEINAS (SALA DE INFORMATICA)
*Practica de E*structura de las *P*roteínas y *T*écnicas *de S*eparación
Ruano Galindez Alfaro1, Gómez Bolaños Jesús Gabriel2, Mendoza Puentes Luis Alberto3
RESULTADOS:
Apoyados en el material virtual se pretende estudiar las características estructurales de las conformaciones proteicas determinada según su naturaleza, para ello se tuvimosque darle importancia a la identificación delo aminoácidos como la estructura fundamental de estas. Por consiguiente tenemos que estudiar las particularidades de los enlaces peptidicos que son muy importantes para darles los niveles de organización De las conformaciones proteicas de igual forma se utilizo el método de electroforesis para la identificación y separación de las proteínas.
Lametodología ejecutada fue atreves de un software se tuvieron unos estrictos parámetros preestablecidos para producir las tareas de forma secuencial y no tener inconvenientes al acceder a la información , de igual manera comprender la función de cada uno de los comandos para asimilar de manera detallada el contenido.
En la segunda actividad por medio de la simulación de electroforesis se nos asignoun proteína (la número 2)· para ello utilizamos un gel de poliacrilamida conveniente para nuestra proteína y utilizamos un par de bandadas estándar(amarilla y azul) ovoalbúmina y betagalactosidasa
Respectivamente para determinar nuestra proteína de interés que nos permitió conocer su peso molecular y por lo tanto su nombre.
De esta forma se entendió la sencilla pero a la vez complejaconformaciones proteicas , desde la identificación de sus grupos funcionales , enlaces , disposición de sus átomos , estructuras al fa y beta , sus formas tridimensionales formadas por interacciones de estas últimas hasta sus estructuras cuaternarias ,de la misma manera se reforzó lo que se entendía por electroforesis , la importancia de la emigración relativa y proteínas estándar para reconocer por supeso molecular la proteína deseada
Estructura y propiedades del enlace peptidico
La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida residen el nombre de enlaces peptidicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un (AA) con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.El enlace pepitico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan mas a un doble enlace. Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxigeno, el enlace C-N tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40 %. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptidico tienencaracterísticas intermedia entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia, de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptidico están contenidos en el mismo plano.
Otra consecuencia importante dela resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptidico y se establece un momento dipolar. Por este motivo cada enlace peptidico puede participar en dos puentes de hidrogeno. En uno de ellos el grupo –NH- actúa como donador de hidrogeno y en el otro, el grupo –CO- actúa como receptor de hidrogeno. Esta propiedad contribuye notablemente al plegamiento tridimensional de las proteínas, taly como veremos más adelante.
El carácter parcial del doble enlace impide la libre rotación del enlace que une a los tomos de carbono e hidrogeno.
Esta propiedad contribuye notablemente al plegamiento tridimensional de las proteínas, tal y como veremos más adelante.
El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación del enlace que une los átomos de C Y N en el enlace...