Hemoglobina Hierro

Hemoglobina












La hemoglobina es una proteína que contiene hierro y que le otorga el color rojo a la sangre. Se encuentra en los glóbulos rojos y es la encargada del transporte de oxígeno por la sangre desde los pulmones a los tejidos.
La hemoglobina también transporta el dióxido de carbono, que es el producto de desecho del proceso de producción de energía, lo lleva a los pulmonesdesde donde es exhalado al aire.
Estructura
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:
Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
Cuatro grupos pirrolse unen formando la protoporfirina IX.
La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consiste de cuatro cadenas polipeptídicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientrasque la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En el caso de las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2.
Estado T y R
En las células rojas es crucial la presencia del 2,3- Bisfosfoglicerato, ya que éste determina la afinidad de la hemoglobina al oxígeno. Para que la hemoglobina funcione eficientemente, el estado T debe permanecer estable hasta que la unión de suficientes oxígenos permita la transición al estado R. Elestado T es muy inestable; esto desplaza el equilibrio hacia el estado R. Esto resultaría en una baja liberación de oxígeno en los tejidos. Por lo tanto un mecanismo adicional se necesita para estabilizar el estado T. Este mecanismo se descubrió a partir de la comparación de la afinidad la oxígeno de la hemoglobina es un estado puro y en las células rojas. Se encontró que en un estado puro lahemoglobina se enlaza fuertemente al oxígeno, dificultando su liberación, mientras que en las células rojas su afinidad es menor. Esta diferencia se debe a la presencia del 2,3 bifosfoglicerato (2,3- BPG). Este compuesto está presente en las células rojas de la sangre a una concentración igual a la concentración de hemoglobina (~ 2 mM).
El 2,3- BPG se enlaza al centro del tetrámero, en un ‘bolsillo’ quesolo está presente en el estado T. En la transición de T a R, este ‘bolsillo’ colapsa y se libera el 2,3- BPG. Para que esto suceda los enlaces entre la hemoglobina y el 2,3- BPG se deben romper, y a su vez cuando este compuesto está presente se necesitan mayores enlaces de oxígeno con la hemoglobina, para que ésta cambie se forma de T a R. Por lo tanto la hemoglobina se mantiene en su estado T debaja afinidad hasta que alcance un medio con altas concentraciones de oxígeno. Debido a esto se le llama al compuesto 2,3- BPG efector alostérico. La regulación por parte de una molécula estructuralmente diferente al O2 es posible gracias al enlace del efector alostérico en un sitio completamente distinto a los sitios de enlace del oxígeno en la hemoglobina.








Curva de saturación dehemoglobina
La curva de disociación representa los cambios en la saturación de la hemoglobina de acuerdo a los cambios en la presión parcial de O2.La Hb está saturada 98% en los pulmones y 33% en los tejidos de manera que cede casi el 70% de todo el O2 que puede transportar.










Se describe una curva sigmoidea con una porción vertical (hasta PO2: 70mmHg) y otra horizontal (de 70 a 100 mmHg). La...