hemoglobina y mioblogina
Páginas: 13 (3181 palabras)
Publicado: 26 de mayo de 2013
PROTEINAS: MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
LOS HIERROS HEM Y FERROSO CONFIEREN LA CAPACIDAD PARA
ALMACENAR OXÍGENO Y TRANSPORTARLO.
La mioglobina y la hemoglobina contienen hem (hemo), un tetrapirrol ciclico que consta de cuatro moléculas de pirrol enlazadas por puentes de α-metileno. Esta red planar de dobles enlaces conjugados absorbe luz visible y da al hem un color rojo oscuro. Lossustitutos en las posiciones β son grupos metilo (M), vinilo (V) y propionato (Pr) dispuestos en el orden M, V, M, V, M, Pr, Pr, M (fig. 6-1). Un atomo de hierro ferroso (Fe2+) reside en el centro del tetrapirrol planar. Otras proteinas con grupos prosteticos tetrapirrol que contienen metal comprenden los citocromos (Fe y Cu) y la clorofila (Mg) (cap. 31). La oxidacion y reduccion de los atomos de Fe yCu de citocromos son esenciales para su funcion biologica como transportadores de electrones. En contraste, la oxidacion del Fe2+ de la mioglobina o de la hemoglobina hacia Fe3+ destruye su actividad biologica.
La mioglobina es rica en hélice α
El oxigeno almacenado en la mioglobina del musculo esqueletico, es liberada durante disminucion de la tensión de O2 para que las mitocondrias delmusculo lo utilicen en la sintesis aerobica de ATP (cap. 13). La mioglobina, un polipeptido de 153 residuos aminoacilo (masa molecular relativa [Mr] de
17 000), se pliega hacia una forma compacta que mide 4.5 × 3.5 × 2.5 nm (fig. 6-2). Proporciones extraordinariamente altas, alrededor de 75%, de los residuos estan presentes en ocho helices α diestras
de 7 a 20 residuos. Empezando en el aminoterminal, estas se denominan helices A-H. Tipico de las proteinas globulares, la superficie de la mioglobina es polar, mientras que —con dos excepciones— el interior solo contiene residuos no polares, como Leu, Val, Fen y Met. Las excepciones son His E7 y His F8, los residuos septimo y octavo en helices E y F, que yacen cerca del hierro hem, donde funcionan en la union de O2.
Las histidinas F8 y E7desempenan funciones singulares en la union de oxigeno
El hem de la mioglobina yace en una hendidura entre las helices E y F orientado por sus grupos polares propionato mirando hacia la superficie de la globina (fig. 6-2). El resto reside en el interior no polar. La quinta posicion de coordinacion del hierro esta enlazada al atomo de nitrogeno de la histidina proximal, His F8. La histidinadistal, His E7, se ubica en el lado opuesto del anillo hem a His F8.
El hierro se mueve hacia el plano del hem cuando el oxigeno esta unido.
El hierro de la mioglobina no oxigenada yace a 0.03 nm (0.3 A) fuera del plano del anillo hem, hacia His F8; por ende, el hem “se pliega” un poco. Cuando el O2 ocupa la sexta posicion de coordinacion, el hierro se mueve hacia dentro de 0.01 nm (0.1 A)del plano del anillo hem. De este modo, la oxigenacion de la mioglobina se acompana de movimiento del hierro, de His F8, y de residuos enlazados a este ultimo.
La apomioglobina proporciona un ambiente adverso para el hierro hem
Cuando el O2 se une a la mioglobina, el enlace entre el primer atomo de oxigeno y el Fe2+ es perpendicular al plano del anillo hem. El enlace que une el primeroy segundo atomos de oxigeno yace a un
angulo de 121° al plano del hem, lo que orienta al segundo oxigeno en direccion contraria a la histidina distal (fig. 6-3, izquierda). El hem aislado se une al monoxido de carbono (CO) con una fuerza 25 000 veces mayor que la que le une al oxigeno. Dado que el CO esta presente en pequenas cantidades en la atmosfera, y surge en celulas a partir delcatabolismo del hem, .por que el CO no desplaza por completo al O2 del hierro hem? La explicacion aceptada es que las apoproteinas de la mioglobina y la hemoglobina crean un ambiente adverso. Cuando el CO se une a hem aislado, los tres atomos (Fe, C y O) yacen en posicion perpendicular al plano del hem. Sin embargo, en la mioglobina y la hemoglobina la histidina distal por impedimento esterico evita esta...
LOS HIERROS HEM Y FERROSO CONFIEREN LA CAPACIDAD PARA
ALMACENAR OXÍGENO Y TRANSPORTARLO.
La mioglobina y la hemoglobina contienen hem (hemo), un tetrapirrol ciclico que consta de cuatro moléculas de pirrol enlazadas por puentes de α-metileno. Esta red planar de dobles enlaces conjugados absorbe luz visible y da al hem un color rojo oscuro. Lossustitutos en las posiciones β son grupos metilo (M), vinilo (V) y propionato (Pr) dispuestos en el orden M, V, M, V, M, Pr, Pr, M (fig. 6-1). Un atomo de hierro ferroso (Fe2+) reside en el centro del tetrapirrol planar. Otras proteinas con grupos prosteticos tetrapirrol que contienen metal comprenden los citocromos (Fe y Cu) y la clorofila (Mg) (cap. 31). La oxidacion y reduccion de los atomos de Fe yCu de citocromos son esenciales para su funcion biologica como transportadores de electrones. En contraste, la oxidacion del Fe2+ de la mioglobina o de la hemoglobina hacia Fe3+ destruye su actividad biologica.
La mioglobina es rica en hélice α
El oxigeno almacenado en la mioglobina del musculo esqueletico, es liberada durante disminucion de la tensión de O2 para que las mitocondrias delmusculo lo utilicen en la sintesis aerobica de ATP (cap. 13). La mioglobina, un polipeptido de 153 residuos aminoacilo (masa molecular relativa [Mr] de
17 000), se pliega hacia una forma compacta que mide 4.5 × 3.5 × 2.5 nm (fig. 6-2). Proporciones extraordinariamente altas, alrededor de 75%, de los residuos estan presentes en ocho helices α diestras
de 7 a 20 residuos. Empezando en el aminoterminal, estas se denominan helices A-H. Tipico de las proteinas globulares, la superficie de la mioglobina es polar, mientras que —con dos excepciones— el interior solo contiene residuos no polares, como Leu, Val, Fen y Met. Las excepciones son His E7 y His F8, los residuos septimo y octavo en helices E y F, que yacen cerca del hierro hem, donde funcionan en la union de O2.
Las histidinas F8 y E7desempenan funciones singulares en la union de oxigeno
El hem de la mioglobina yace en una hendidura entre las helices E y F orientado por sus grupos polares propionato mirando hacia la superficie de la globina (fig. 6-2). El resto reside en el interior no polar. La quinta posicion de coordinacion del hierro esta enlazada al atomo de nitrogeno de la histidina proximal, His F8. La histidinadistal, His E7, se ubica en el lado opuesto del anillo hem a His F8.
El hierro se mueve hacia el plano del hem cuando el oxigeno esta unido.
El hierro de la mioglobina no oxigenada yace a 0.03 nm (0.3 A) fuera del plano del anillo hem, hacia His F8; por ende, el hem “se pliega” un poco. Cuando el O2 ocupa la sexta posicion de coordinacion, el hierro se mueve hacia dentro de 0.01 nm (0.1 A)del plano del anillo hem. De este modo, la oxigenacion de la mioglobina se acompana de movimiento del hierro, de His F8, y de residuos enlazados a este ultimo.
La apomioglobina proporciona un ambiente adverso para el hierro hem
Cuando el O2 se une a la mioglobina, el enlace entre el primer atomo de oxigeno y el Fe2+ es perpendicular al plano del anillo hem. El enlace que une el primeroy segundo atomos de oxigeno yace a un
angulo de 121° al plano del hem, lo que orienta al segundo oxigeno en direccion contraria a la histidina distal (fig. 6-3, izquierda). El hem aislado se une al monoxido de carbono (CO) con una fuerza 25 000 veces mayor que la que le une al oxigeno. Dado que el CO esta presente en pequenas cantidades en la atmosfera, y surge en celulas a partir delcatabolismo del hem, .por que el CO no desplaza por completo al O2 del hierro hem? La explicacion aceptada es que las apoproteinas de la mioglobina y la hemoglobina crean un ambiente adverso. Cuando el CO se une a hem aislado, los tres atomos (Fe, C y O) yacen en posicion perpendicular al plano del hem. Sin embargo, en la mioglobina y la hemoglobina la histidina distal por impedimento esterico evita esta...
Leer documento completo
Regístrate para leer el documento completo.