Hemoglobina

Hemoglobina
La hemoglobina del adulto es una hemoproteína tetramétrica [α(2):β(2)] que se encuentra en los eritrocitos, donde es la responsable de unirse al oxígeno en los pulmones y de transportar el oxígeno al cuerpo donde es utilizado en los mecanismos metabólicos aeróbicos.

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Estructura de la hemoglobina
Para una descripción de losdiversos tipos de estructuras tetramétricas de la hemoglobina ver la sección abajo Genes de la hemoglobina. Cada subunidad de una estructura tetramerita de la hemoglobina tiene un grupo prostético del hem idéntico al descrito para la mioglobina. Las subunidades comunes del péptido se señalan α, β, γ, y δ que se encuentran en las hemoglobinas funcionales comunes.
Aunque la estructura secundaria yterciaria de las subunidades de la hemoglobina son similares, reflejando una extensa homología en la composición de los aminoácidos, las variaciones que existen en la composición de los aminoácidos presentan marcadas diferencias en las propiedades de la hemoglobina para transportar oxigeno. Además, la estructura cuaternaria de la hemoglobina permite interacciones alostéricas fisiológicas importantesentre las subunidades, una propiedad que carece la mioglobina monomérica que es de todas maneras muy similar a la subunidad α de la hemoglobina.
La comparación de la capacidad para unirse oxígeno entre la mioglobina y la hemoglobina ilustran las propiedades alostéricas de la hemoglobina que resulta de su estructura cuaternaria y diferencia las propiedades de la hemoglobina para captar el oxígeno dela mioglobina. La curva de saturación de oxígeno de la hemoglobina es sigmoidal que es típico de proteínas alostéricas en las que el substrato, en este caso oxígeno, es un efector homotrópico positivo. Cuando el oxígeno se une con la primera subunidad de deoxihemoglobina incrementa la afinidad de las subunidades restantes por el oxígeno. Cuando el oxigeno se une a las segunda y tercera subunidadessu unión se refuerza aún más de tal forma que a la tensión de oxígeno en el alvéolo pulmonar la hemoglobina esta completamente saturada con oxígeno. Mientras que la oxihemoglobina circula a los tejidos desoxigenados, el oxígeno es progresivamente descargado y la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno se reduce. Así a la tensión más baja de oxígeno encontrada en tejidos muy activos la afinidadde la hemoglobina por el oxígeno es muy baja lo que permite una máxima entrega de oxígeno a los tejidos. Al contrario la curva de saturación de oxígeno para la mioglobina es hiperbólica lo que indica la ausencia de interacciones alostéricas en este proceso.
Las propiedades alostéricas de la hemoglobina para unirse con el oxigeno resultan de la interacción directa del oxígeno con el átomo dehierro del grupo prostético hem y de los efectos resultantes de estas interacciones en la estructura cuaternaria de la proteína. Cuando el oxígeno se une a un átomo de hierro de la desoxihemoglobina hala el átomo de hierro hacia el plano del hem. Debido a que el hierro también está unido a la histidina F8, este residuo también es tirado hacia el plano del anillo del hem. El cambio en la conformación enla histidina F8 es transmitido a través del esqueleto del péptido dando como resultado un cambio significativo en la estructura terciaria de la subunidad entera. Cambios en la conformación de la superficie de la subunidad conduce a un nuevo sistema de interacciones entre las subunidades adyacentes. Los últimos cambios incluyen la interrupción de los puentes de sal y la formación de nuevos enlacesde hidrógeno y nuevas interacciones hidrofóbicas, que contribuyen a la nueva estructura cuaternaria.
Los últimos cambios en la interacción de la subunidad se transmiten, de la superficie, al sitio de unión del hem de una segunda subunidad desoxigenada, resultando un acceso más fácil del oxígeno al átomo del hierro del segundo hem y así una mayor afinidad de la molécula de la hemoglobina para...