Hemoglobina

Hemoglobina

 OXÍGENO Y EVOLUCIÓN: HEMOGLOBINA Y HOMOCIANINA.
El cambio de homocianina por hemoglobina ha tenido un impacto enorme en la evolución.
La sangre de los cefalópodos, que es verde, contiene homocianina, una proteína basada en el cobre, que transporta oxígeno a los tejidos. La homocianina puede llevar sólo el 25% del oxígeno que lleva la hemoglobina de los vertebrados basada en elhierro. Así pues el cerebro (de los vertebrados) dispone de mucho más oxígeno para realizar sus actividades.

La hemoglobina se encuentra exclusivamente en las células rojas de la sangre, en donde se principal función es transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos. La hemoglobina A, la principal en los adultos, está compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas(dos cadenas alfa y dos beta) que se mantienen unidas por medio de interacciones no covalentes. Cada subunidad posee estructuras helicoidales y sitio para el hemo como se describió para la mioglobina. Aún así, la hemoglobina tetramérica es mas complicada estructural y funcionalmente que la mioglobina. Por ejemplo, la hemoglobina puede transportar CO2 desde los tejidos desde los tejidos hasta lospulmones y de manera inversa llevar Oxígeno a los tejidos desde los pulmones; además, las propiedades de unión de Oxígeno son reguladas en la hemoglobina por efectores alostéricos.
Hemoglobina
La Hemoglobina (Hb) es una proteína globular, que se encuentra en grandes cantidades dentro de los glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y deltransporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Varios son los genes que determinan su biosíntesis.
Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer.
La forman cuatro cadenas polipeptidicas(globinas)a cada una de las cuales se une un *grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse al oxigenode forma reversible. Las variantes de la hemoglobina resultan de la sustitución puntual de un aminoácido por otro.
*Grupo Hemo:
• Es la unión de la Succinil CoA (ciclo de Krebs) a un aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
• Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX que a su vez esta se une a una molécula de hierro Ferroso (Fe 2+), formando así el grupo hemo.
• Cuatrogrupos hemos forman la hemoglobina. (Oxihemoglobina y Desoxihemoglobina)





Estructura
La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida por cuatro cadenas polipeptídicas: dos α y dos β (hemoglobina adulta- HbA); dos α y dos δ (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2); dos α y dos γ(hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio,no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (ζ) y epsilon (ξ). Al final del primer trimestre la subunidades α han reemplazado a las subunidades ζ y las subunidades γ a los péptidos ξ. Por esto, la HbF tiene la composición α2γ2.Las subunidades β comienzan su síntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a γ en su totalidad hasta algunas semanas después del nacimiento.
Las cadenaspolipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146 (β, γ, δ) y difieren en la secuencia de aminoácidos. Esta es la estructura primaria de las cuatro cadenas de Hb normales.
La estructura secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no helicoidales. Cada cadena α esta en contacto con lascadenas β, sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas α o entre las dos cadenas β entre si.
Las cuatro cadenas polipeptídicas de la Hb contienen cada una *un grupo prostético, el Hem, un tetrapirrol cíclico, que les proporciona el color rojo a los hematíes o eritrocitos. El átomo de hierro se encuentra en estado de oxidación ferroso (+2) y puede formar 5 o 6 enlaces de...