Hemoglobina

HEMOGLOBINA

12. ¿Que tipo de modulador es el Oxigeno en la hemoglobina?
La hemoglobina es una proteína alostérica es decir que además de tener los grupos hemo para unir al oxigeno dispone deotros sitios en su estructura que tienen un carácter regulador (sitios alostéricos). A esos sitios se pueden unir moduladores (H +y BPG por ejemplo) que regulan la actividad de la hemoglobina. Estosmoduladores, al estar presentes inducen un cambio de conformación en la hemoglobina, lo que influye principalmente en su afinidad por el O2.
Cuando la hemoglobina cargada de O2 pasa a un medio rico enH+ o BPG,estos se unen a la hemoglobina operando como moduladores que estabilizan laforma T, disminuyendo la afinidad de la hemoglobina por el O2. Cuando estoocurre, dado que la forma T no admite launión de las subunidades al O2, esahemoglobina saturada de O2 libera este gas, funcionando de este modo comotransportador de O2.
La unión del oxígeno ocasiona la rotura de los enlaces salinos entrecarboxilo de las cuatro subunidades. La fijación subsecuente de O2 se facilita ya que se requiere la rotura de un número menor de enlaces salinos. Estos cambios alteran también de manera profunda lasestructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de la hemoglobina.

13. ¿Que modelo es más consistente para explicar la transición de los estados T R, de la Hb, el concertado o el secuencial?
Elmodelo CONCERTADO nos permite explicar de manera más consistente los estados T R de la Hb ya que Según este modelo solo existen dos estados, tenso y relajad. Estos dos estados se encuentran enequilibrio. Los activadores y sustratos desplazan el equilibrio hacia la conformación R, en la que se une al sustrato. Los inhibidores lo desplazan al estado T. El cambio conformacional en el protómerocausa un cambio igual en el resto de subunidades. Así pues, no hay estados intermedios.
La hemoglobina puede presentar dos conformaciones: la relajada o R (cuando está saturada de Oxigeno) y la tensa...