Hemoglobina

Nix M. Palacio Hernández



Corporacion Univesitaria Rafael Nuñez
Facultadad Ciencias de la Salud
Programa de Medicina
Cartagena – Colombia
2010


HEMOGLOBINA (Hb)
Pigmento que da color a la sangre, contenido en los hematíes de todos los vertebrados y disuelto en el plasma sanguíneo de algunos invertebrados. Se oxida fácilmente en contacto con el aire, ya atmosférico, ya disuelto enagua, y se reduce luego para proporcionar a las células el oxígeno que necesitan para su respiración.
Composición
Una molécula de hb consta de 2 pares de moléculas de polipeptidos, llamados globina; 4 grupos prostéticos denominados hem o hemo, los cuales contienen un átomo de hierro ferroso c/u (ferroprotoporfirina); Cada grupo hemo esta unido a una cadena polipeptídica en un sitio determinadode ella.
Estructura
Posee 4 que son:

• 1ra estructura
Las hemoglobinas de todos los mamíferos tienen un peso molecular aproximado de 65.000 y en esencia son tetrámeros, que constan de 4 cadenas péptidas, cada una de las cuales esta unida a un grupo hemo. Las moléculas de hemoglobina se forman por combinación de dos subunidades de una cadena pepitica llamada a y dos de b donde las cadenaspolipeptídica están constituidas por eslabones de Aminoácidoaminoácidos (AA) denominados residuos; conteniendo 141 residuos la cadena a y 146 la cadena b.
Todo ser humano es capaz de sintetizar (genéticamente) e introducir en la hemoglobina cuatro cadenas polipéptidas designadas a, b, g y d. Con escasas excepciones las moléculas de HB se forman por la combinación de dos cadenas a con dos g o d.• 2da estructura
La orientación de las cadenas polipeptídicas puede ser completamente extendida por lo que e smejor clasificarla como:
- Alfa hélice: en el caso de la HB su contenido es de un 75%. Existen dos factores que pueden interrumpir la orientación helicoidal:
. Presencia de prolina la cual provoca una torsión de la cadena.
. La presencia de fuerzas electrostáticas localizadasde repulsión debido a un conjunto de grupos –R cargados positivamente (lisina y argina), o negativamente (ac- glutámico y aspártico).
- Hoja Plegada
- Al azar

En la cadena polipeptídica seleccionada (b 36-59), desde el AA 36 al 42 se encuentra una estructura que se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si mismo, se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el –C = O de un AA yel –NH. Del AA 43 al 52, se forma una estructura de hoja plegada, la cual se identifica por que no forma una hélice sino una cadena en forma de zigzag.

• 3ra estructura
La HB es casi esférica (globular), con un diámetro de 55 A, las cuatro cadenas están empaquetadas conjuntamente en disposición tetraédrica (ver anexo 2b). Los grupos Hemo, están localizados en unas oquedades cercanas al exteriorde la molécula, uno en cada subunidad. Los 4 lugares de unión del oxígeno están separados, la distancia entre los dos átomos de Fe más próximos es de 25 A e inclinados con ángulos diferentes.
Cada grupo hemo se encuentra enterrado parcialmente rodeado por grupos -R Hidrofóbicos. Este se halla unido a la cadena polipeptídica mediante un enlace coordinado del átomo de Fe con la HIS (histidina),mientras el otro enlace de coordinación del Fe se halla disponible para el transporte del oxigeno.
Existe una gran cantidad de residuos hidrofílicos en la superficie de la cadena, pero el centro de la a - hélice es especialmente hidrofóbico. Como en todas las proteínas existe una naturaleza anfipática, la cual hace que existan diferentes regiones que presenten mayor o menor polaridad, estodepende de los tipos de residuos que compongan la región. También existen fuerzas Vander Walls, aquellos que poseen un componente electrostático que se presentan cuando dos regiones apolares se encuentran lo suficientemente cerca para que se forme la fuerza entre los dipolos instantáneos o débiles (determinados residuos) y entre ellos producen un campo eléctrico, igualmente, las interacciones...